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2019-2020年高中生物 降低化學(xué)反應(yīng)活化能的酶 第3課示范教案 新人教版 ●教學(xué)過程 ［課前準(zhǔn)備］ 教師準(zhǔn)備有關(guān)實驗的器材和材料（根據(jù)學(xué)生的設(shè)計來提供）。學(xué)生預(yù)習(xí)探究——影響酶活性的條件，以小組為單位設(shè)計自己所選做的實驗。 ［情境創(chuàng)設(shè)］ 酶是活細(xì)胞產(chǎn)生的具有催化作用的有機(jī)物，從物質(zhì)本質(zhì)來看它是有機(jī)物，不同于無機(jī)催化劑，但是它們又有共性，就是都具有催化功能，那么它們的功能是不是完全一樣呢？ ［師生互動］ 回顧：過氧化氫在不同的條件下的分解。 問：過氧化氫（H2O2）在Fe3＋的催化下，可分解成H2O和O2，動物新鮮肝臟中含有的過氧化氫酶也能催化這個反應(yīng)。如果現(xiàn)在我們想弄清楚Fe3＋與過氧化氫酶，哪一種催化劑的催化效率高，那么，我們應(yīng)該如何設(shè)計這個實驗？ 答：要比較Fe3＋和過氧化氫酶的催化效率，設(shè)計實驗中的其他條件應(yīng)該相同，如兩支試管中過氧化氫溶液的量應(yīng)該相同，F(xiàn)e3＋和動物肝臟也應(yīng)盡可能同時加入兩支試管中。 問：上一節(jié)我們已經(jīng)做過實驗，試管3和試管4的現(xiàn)象有何不同？從這個實驗?zāi)憧梢缘贸鍪裁唇Y(jié)論？ 答：試管4（加了過氧化氫酶）放出的氧氣比試管3（加了無機(jī)催化劑）多了許多，過氧化氫酶的催化能力強(qiáng)） 過氧化氫酶的催化效率和Fe3＋相比，要高很多。事實上，酶的催化效率一般是無機(jī)催化劑的107～1013倍。上述實驗說明了酶的一個特性——高效性。 酶還具有什么特性呢？讓我們繼續(xù)通過實驗來探索。讓學(xué)生根據(jù)自己的選擇的材料來 進(jìn)行。 問：淀粉和蔗糖都是非還原性糖，淀粉在酶的催化下能水解為麥芽糖和葡萄糖，蔗糖在酶的催化下能水解為葡萄糖和果糖。麥芽糖、果糖、葡萄糖均屬還原性糖。還原性糖能夠與斐林試劑發(fā)生氧化還原反應(yīng)，生成磚紅色的沉淀?，F(xiàn)在給你淀粉酶溶液，要觀察淀粉酶能催化哪種糖水解，應(yīng)該如何設(shè)計這個實驗？你又怎么能知道淀粉酶催化了糖的水解呢？（可引導(dǎo)學(xué)生復(fù)習(xí)P17實驗） 答：設(shè)計一個對照實驗，分別取兩支試管，加入等量的淀粉和蔗糖，然后加入同樣的淀粉酶，放在同樣的環(huán)境（60 ℃）。 實驗過程總結(jié)如下表： 淀粉溶液（1號試管） 蔗糖溶液（2號試管） 實驗原理 淀粉酶能讓淀粉水解成還原性糖，還原性糖與斐林試劑反應(yīng)生成磚紅色沉淀 淀粉酶不能讓蔗糖水解，所以與斐林試劑不能反應(yīng)生成磚紅色沉淀 實驗步驟 一 試管各加入2 mL淀粉溶液 試管各加入5 mL蔗糖溶液 二 加入淀粉酶2滴，振蕩，放在60 ℃的左右，反應(yīng)約5 min 三 加斐林試劑→振蕩→水浴加熱煮沸 實驗現(xiàn)象 藍(lán)色→棕色→磚紅色沉淀 無變化 結(jié) 論 問：哪支試管加入斐林試劑后再加熱會出現(xiàn)磚紅色的沉淀？ 答：在加入淀粉的試管中。 問：出現(xiàn)磚紅色沉淀的原因是什么？ 答：裝有淀粉溶液的試管中出現(xiàn)了還原性糖。 問：裝有蔗糖溶液的試管中有何現(xiàn)象？ 答：沒有出現(xiàn)磚紅色的沉淀。 問：實驗得出的結(jié)論是什么？ 答：淀粉酶只能催化淀粉水解，不能催化蔗糖水解。 上述實驗說明了酶具有的又一個特性——專一性。 問：根據(jù)酶的專一性，催化蔗糖的水解，應(yīng)該是哪一種酶？ 答：蔗糖酶。 （用實驗來驗證上述實驗現(xiàn)象） 從上面進(jìn)行的實驗我們看出進(jìn)行實驗需要一定的條件，比如淀粉酶要在60 ℃左右最好，那么我們能不能在低于或高于這個溫度下進(jìn)行這個實驗?zāi)兀? 答：在最適溫度下，酶的活性最高，低于或高于最適溫度時酶的活性都降低。 問：能不能設(shè)計一個這樣的實驗，來證明溫度會影響酶的活性？ 答：把淀粉酶放在不同的溫度下進(jìn)行實驗。 設(shè)計實驗如下表： 淀粉溶液（1號試管） 淀粉溶液（2號試管） 淀粉溶液（3號試管） 實驗原理 淀粉酶能讓淀粉水解成還原性糖，還原性糖與斐林試劑反應(yīng)生成磚紅色沉淀酶只有在合適的溫度時候它的催化效率才最大 實驗步驟 一 試管各加入2 mL淀粉溶液 二 加入淀粉酶2滴，振蕩，加熱至60 ℃左右，反應(yīng)約5 min 加入淀粉酶2滴，振蕩，保持20 ℃左右，反應(yīng)約5 min 加入淀粉酶2滴，振蕩，加熱至100 ℃左右，反應(yīng)約5 min 三 加斐林試劑→振蕩→水浴加熱煮沸 實驗現(xiàn)象 無變化 藍(lán)色→棕色→磚紅色沉淀 無變化 結(jié) 論 只有在一定溫度下酶的催化效率最好 介紹右圖（P 85圖5－3） 圖5－1－1 溫度對酶促反應(yīng)速度有很大影響，如圖5－1－1所示，每種酶都有自己的最適溫度。在最適溫度的兩側(cè)，反應(yīng)速度都比較低，所以我們看到的是一個鐘形的曲線。大部分酶在較高的溫度下（如60 ℃以上）時，會因為酶的分子結(jié)構(gòu)遭到破壞而失去活性。根據(jù)這個道理，我們在使用加酶洗衣粉時，用哪種水（如涼水、沸水、溫水）浸泡好呢？ 答：溫水。 酶的催化效率還能受pH的影響，展示圖介紹，科學(xué)實驗證實，不同的pH條件下測同一種酶的活性，并且根據(jù)所得到的數(shù)據(jù)繪制成曲線圖5－1－2。 圖5－1－2 問：pH與酶的活性有什么關(guān)系呢？ 答：在最適的pH下，酶的活性最高。 設(shè)計實驗來驗證不同的pH下，酶的活性不同： 1號試管 2號試管 3號試管 實驗原理 過氧化氫酶能使過氧化氫快速分解 實驗步驟 一 試管各加入2 mL體積分?jǐn)?shù)為3%的過氧化氫溶液 二 pH為2左右 pH為7左右 pH為12左右 三 分別加入過氧化氫酶溶液2滴 實驗現(xiàn)象（用衛(wèi)生香來檢驗） 反應(yīng)不劇烈，幾乎無變化 復(fù)燃 反應(yīng)不劇烈，幾乎無變化 結(jié) 論 不同的pH下過氧化氫酶的催化效率不同 ［教師精講］ 酶的專一性是普遍存在的，生物體內(nèi)有些酶能夠催化某些分子結(jié)構(gòu)相近的礦物質(zhì)，如二肽酶，可以催化任何兩種氨基酸組成的二肽水解。所以，確切地說，酶的專一性是指一種酶只能催化一種化合物或一類化合物的化學(xué)反應(yīng)。 酶的催化效率的高低與溫度有關(guān)，它影響酶的活性，進(jìn)而影響酶的催化效率。 酶的催化效率還與pH等條件有關(guān)。因為在過酸、過堿的條件下，都會使酶的分子結(jié)構(gòu)遭到破壞而失去恬性。 生物催化劑——酶和無機(jī)催化劑相比，具有高效性、專一性，并且需要適宜的條件。 ［評價反饋］ 1.人在發(fā)高燒時，常常食欲大減，最根本的原因是 A.所吃食物不能消化 B.胃沒有排空 C.體溫超過合適溫度，消化酶的活性下降 D.吃藥使人沒有了胃口 2.胃蛋白酶在進(jìn)入小腸后就幾乎沒有了催化作用，主要原因是 A.pH不適合 B.胃中已經(jīng)起了消化作用，不能再起作用了 C.被小腸中的物質(zhì)包裹起來，所以起不到催化作用 D.小腸中沒有蛋白質(zhì)可被消化 3.蘋果削皮之后，不馬上吃掉會變色，但是放在鹽水中泡一下，卻不會變色，試解釋為什么會出現(xiàn)這樣的現(xiàn)象？ 答案：1.C 2.A 削皮后，水果里的酶和水果的物質(zhì)充分接觸，把水果的有機(jī)物轉(zhuǎn)變成了褐色的物質(zhì)。放入鹽水中泡一下，使水果中的酶變性，失去了作用，就不會生成褐色的物質(zhì)了。 ［課堂小結(jié)］ 酶在細(xì)胞中的生理活動過程中的作用是無可代替的，它在催化過程中高效性、專一性和作用條件溫和的特點對生物有何重要意義呢？高效性保證細(xì)胞中的化學(xué)反應(yīng)快速進(jìn)行，專一性使細(xì)胞代謝有條不紊地進(jìn)行，作用條件的溫和符合生物體存在的基本環(huán)境。 ［布置作業(yè)］ P86一、基礎(chǔ)題1、2、3，二、拓展題1。 ［課后拓展］ 酶和一般的催化劑相比，有共同點也有不同點。共同點：（1）都能加快反應(yīng)進(jìn)行；（2）只能催化熱力學(xué)上允許進(jìn)行的反應(yīng)，而不能使本來不能進(jìn)行的反應(yīng)進(jìn)行；（3）只能加快反應(yīng)達(dá)到平衡，不能改變達(dá)到平衡時反應(yīng)物和生成物的濃度。不同點：酶的特點就是它的高效性和專一性，而且作用的條件比較溫和。 ●板書設(shè)計 第三課時 酶的特性 ●習(xí)題詳解 一、練習(xí)（課本P86） （一）基礎(chǔ)題 1.B（唾液淀粉酶是一種蛋白質(zhì)，所以要水解它只能用蛋白酶） 2.B（細(xì)胞壁的主要成分是纖維素，所以要去掉它而不損壞內(nèi)部結(jié)構(gòu)，就只能用水解的方法來進(jìn)行） 3.這個模型中A代表酶，B代表反應(yīng)物，C和D代表反應(yīng)產(chǎn)物。該模型說明了酶的專一性。酶A專一性和反應(yīng)物B結(jié)合，使B產(chǎn)生了產(chǎn)物C和D。 （二）拓展題 1.（1）A點：隨著反應(yīng)物濃度的增加（減少），反應(yīng)速率加快（減慢）；B點：反應(yīng)速率在此時達(dá)到最大值（該點對應(yīng)的橫坐標(biāo)為最合適濃度）；C點：反應(yīng)速率不再隨反應(yīng)物濃度的增加而升高。（2）因為圖中的曲線表示的是在最適溫度下催化的反應(yīng)速率，所以在A點時溫度升高（降低）10 ℃，則在該濃度下的反應(yīng)速率就會減小。即縱坐標(biāo)的值會低于原曲線。如圖5－1－3所示。 圖5－1－3 （3）原曲線在B點的反應(yīng)物濃度足夠大，說明是酶的濃度限制了反應(yīng)速率的提高，此時加入少量酶，會使反應(yīng)速率加快。如圖5－1－4所示。 圖5－1－4 2.（略） 二、本節(jié)聚焦（課本P83） 1.酶具有高效性、專一性、作用條件溫和等特性。 2.受環(huán)境中的溫度、pH以及抑制劑的影響。 三、旁欄思考題（課本P85） 絕大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)，強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、高溫等劇烈條件都會影響到蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)，所以酶比較“嬌氣”。 ●備課資料 1.絕大多數(shù)的酶是蛋白質(zhì)，少數(shù)的酶是RNA 生物體內(nèi)存在三千多種具有不同功能的酶，一切生命現(xiàn)象都與酶有關(guān)，因為活細(xì)胞內(nèi)的生物化學(xué)反應(yīng)，都是在酶的催化作用下進(jìn)行的，沒有酶，新陳代謝就不能進(jìn)行，生命也就會隨之停止。酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)，隨著美國科學(xué)家Sumner提取的脲酶并獲得結(jié)晶得到證實。這一認(rèn)識直到20世紀(jì)80年代后才被人們普遍接受。20世紀(jì)80年代初科學(xué)家Cech和Altman分別發(fā)現(xiàn)了具有催化作用的RNA——核酶（RNaseP）。RNaseP酶，它是由20%的蛋白質(zhì)和80%的RNA組成的?？茖W(xué)家將這種酶的蛋白質(zhì)除去，同時提高鎂離子的濃度，留下來的RNA仍具有與該酶相同的催化活性。為此兩人于1989年共同獲得諾貝爾化學(xué)獎。后來的科學(xué)實驗進(jìn)一步證實其他某些RNA分子與那些構(gòu)成酶的蛋白質(zhì)分子一樣，也都是效率非常高的生物催化劑。 2.設(shè)計對照實驗常用的方法 a.空白對照 不給對照組任何處理因素。如“證明甲狀腺激素可促進(jìn)幼小動物的發(fā)育”的實驗中，可用含甲狀腺制劑的飼料喂蝌蚪，另一組不作任何處理作為對照。 b.條件對照 雖然給對照組施以部分實驗因素，但不是所要研究的處理因素。但這種處理是有對照意義的。如“證明甲狀腺激素可促進(jìn)幼小動物的發(fā)育”的實驗中，可用甲狀腺抑制劑飼喂蝌蚪，這就是作為條件對照的。 c.自身對照 對照和實驗都在同一研究對象上進(jìn)行。有的是同一研究對象在實驗前后對照，如“觀察植物細(xì)胞的質(zhì)壁分離和復(fù)原”的實驗；有的是在同一研究對象的不同部位進(jìn)行對照，如利用銀邊天竺葵（葉片邊緣無綠色）證明光合作用需要葉綠素。 d.相互對照 不單設(shè)對照組，而是幾個實驗組相互對照。如“證明溫度對酶活性的影響”的實驗中，用不同的溫度分別處理得出結(jié)論是作為相互對照的。 3.影響酶促反應(yīng)的常見因素 （1）溫度對反應(yīng)速度的影響：升高溫度可加快酶促反應(yīng)速度，同時也會加速酶蛋白變性，酶促反應(yīng)速度降低。酶促反應(yīng)速率最快時的環(huán)境溫度稱為該酶促反應(yīng)的最適溫度。酶的最適溫度不是酶的特征性常數(shù)，酶可在短時間內(nèi)耐受較高的溫度，延長反應(yīng)時間，酶的最適溫度會降低。由于低溫時酶活性雖降低但不被破壞，故保存菌種和酶制劑需低溫條件。測定酶活性時，?？刂品磻?yīng)體系在最適溫度。 （2）pH對酶促反應(yīng)速率的影響：pH影響酶活性中心某些必需基團(tuán)、輔酶及許多底物的解離狀態(tài)，因而，pH的改變對酶的催化作用影響很大。酶促反應(yīng)速率最快時的環(huán)境pH稱為酶促反應(yīng)的最適pH。環(huán)境pH高于或低于最適pH，酶活性都降低。動物體內(nèi)多數(shù)酶的最適pH接近體液中性pH，但胃蛋白酶最適pH約為1.8，肝精氨酸酶最適pH約為9.8。酶的最適pH也不是酶的特征常數(shù)。在測定酶活性時，應(yīng)選用適宜pH的緩沖液保持酶活性相對恒定。 （3）抑制劑對反應(yīng)速率的影響：能使酶活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)稱酶的抑制劑。抑制劑與酶活性中心內(nèi)、外的必需基團(tuán)結(jié)合而抑制酶的活性。除去抑制劑可使酶的活性恢復(fù)。根據(jù)抑制劑與酶結(jié)合牢固或疏松，分為可逆性抑制與不可逆性抑制。