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1、 第一章 緒 論 1、 生物化學的概念 在分子水平上研究生命現(xiàn)象的化學本質的科學。它以生物體為研究對象,包括人體、動物、植物、微生物和病毒。 2、生物化學的研究內容與發(fā)展的三個階 （1）靜態(tài)生物化學階段（20世紀20年代之前 （2）動態(tài)生物化學階段（20世紀前半葉 （3）機能生物化學階段（20世紀50年代以后 3、生物化學與畜牧獸醫(yī)的關系 v 在畜禽飼養(yǎng)中深刻理解畜禽機體內物質代謝和能量代謝的狀況，掌握體內營養(yǎng)物質代謝間相互轉變及相互影響的規(guī)律是提高飼料營養(yǎng)作用的基礎。 v 掌握正常畜禽的代謝規(guī)律，對于臨床上畜禽代謝疾病的癥斷與治療具有主要的作用。 第二章 蛋白質的結

2、構與功能 一、蛋白質的分類 1.按蛋白質的構象分類：球狀蛋白質 纖維狀蛋白質 2.按蛋白質的功能分類：催化蛋白（酶） 運輸?shù)鞍祝ㄟ\輸和轉運物質，如血紅蛋白，脂蛋白，各種泵） 貯藏蛋白（儲藏物質，如鐵蛋白，酪蛋白） 收縮蛋白（肌肉收縮運動，如肌球蛋白，肌動蛋白） 防御蛋白（防護和免疫，如各種免疫球蛋白） 結構蛋白（細胞骨架結構，如膠原蛋白，角蛋白） 調節(jié)蛋白（調節(jié)功能，如胰島素，生長素） 電子傳遞蛋白 3.按蛋白質的組成和溶解性分類：簡單蛋白質 結合蛋白質 二、 蛋白質的化學組成 一）、蛋白質的元素組成：凱氏定氮法：例子 蛋白質元素組成的一個特點：其中N是區(qū)別

3、糖和脂的特征元素，各種蛋白質的氮含量比較恒定，平均值為16％左右,這是凱氏定氮法測蛋白質含量的理論依據： 蛋白質含量＝蛋白質含N量×6.25（蛋白系數(shù)） (二)、構成蛋白質的基本結構單位 1、 氨基酸的結構： A、均為α-氨基酸（除脯氨酸）；B、均為L-氨基酸（除甘氨酸） 2、氨基酸的分類：基本氨基酸（20種）：掌握R基團的結構特征（色氨酸、組氨酸等）。營養(yǎng)學分類：必需氨基酸的種類 編碼氨基酸： 據R基團極性分類 非極性R基團AA（８種） 極性R基團AA：不帶電荷（７種）； 帶電荷：正電荷（３種）負電荷（２種） 據氨基酸的酸堿性分類

4、 中性ＡA：含脂肪烴：Gly、Ala、Val、Leu、Ile 含芳香環(huán)：Phe、Tyr、Try 含羥基：Thr、Ser 含硫：Met、Cys 含亞氨基：Pro 含酰胺基：Asn、Gln 酸性ＡＡ:Asp、Glu 堿性ＡA:Lys、Arg、His 據營養(yǎng)學分類： 必需ＡＡ：Lys　Trp　Phe　Val　Met　Leu　Ile　Thr 非必需ＡＡ 據代謝去向分類 生糖ＡＡ(15種) 生酮ＡＡ（1種：Leu 生糖兼生酮ＡＡ(4種：Ile，Lys，Phe，Tyr) 3、氨基酸的性質 A、氨基酸的兩性解離及等電點：大于等電點帶負

5、電荷，小于帶正電荷；等電點的概念； （1）氨基酸的一般理化性質 · а-氨基酸是無色結晶，各有特殊晶形。 · 熔點極高（200℃-300 ℃左右），類似離子晶體。 · 各有不同味道（甜、苦、鮮等）。 · 除Cys、Try外，一般能溶于水；均溶于稀酸、堿，除Pro可溶于酒精、乙醚外，其余氨基酸均不溶于或少溶于有機溶劑。 對某種氨基酸來講，當溶液在某一特定的 pH 時，氨基酸所帶凈電荷為零（即正電荷數(shù)與負電荷數(shù)相等） ，在電場中，既不向正極移動，也不向負極移動。這時溶液的pH 稱為該氨基酸的等電點，用pI表示。 氨基酸等電點的計算； 氨基酸等電點的作用： A、不同氨基酸，由于R

6、基團結構的不同，有不同的等電點。在一定實驗條件下，等電點是氨基酸的特征常數(shù)。 B、當氨基酸處于等電點狀態(tài)時，其溶解度最小，容易發(fā)生沉淀。 利用這一特性，可以從各種氨基酸的混合物溶液中，分離制取某種氨基酸 B、氨基酸的光學活性與光吸收性質：旋光性，紫外吸收特征。 除甘氨酸以外，其余 20 種氨基酸的 Cα都是不對稱碳原子（手性），都具有旋光性。 在280nm處，Trp吸收最強，Tyr次之，Phe最弱 三·1.肽鍵（peptide bond）和肽（peptide 肽鍵的結構特點：具有部分雙鍵性質，具有平面性，反式構型。 二面角的概念：與N-C鍵相連的N-Cа和C

7、-Cа可以旋轉.即兩相鄰酰胺平面之間，能以共同的Cα為定點而旋轉，繞Cα-N鍵旋轉的角度稱φ角，繞C-Cα鍵旋轉的角度稱ψ角。φ和ψ稱作二面角，亦稱構象角,可用于描述多肽的所有可能構象。 2、多肽（polypeptide）和多肽鏈（polypeptide chain） 氨基酸順序、氨基端或N-端、羧基端或C-端、氨基酸殘基。 · 在多肽鏈中，氨基酸殘基按一定的順序排列，這種排列順序稱為氨基酸順序 · 通常在多肽鏈的一端含有一個游離的a-氨基，稱為氨基端或N-端；在另一端含有一個游離的a-羧基，稱為羧基端或C-端。 · 多肽鏈上不完整的氨基酸，稱為氨基酸殘基，它是研究蛋白質一級結構的最

8、小單位。 四、蛋白質結構層次 基本結構：多肽鏈中氨基酸組成及排列順序 高級結構：二級結構（多肽鏈主鏈局部空間構象：а-螺旋：右手、左手 β-折疊：平行、反平行 β-轉角：松散肽段（無規(guī)卷曲） （超二級結構）：二級結構單位的聚合（аа、 β×β、 βаβ） （結構域）:球蛋白分子中，由二級結構組成，在空間 上可明顯區(qū)分的球狀聚集體 三級結構:多肽鏈中各原子間的空間關系 四級

9、結構:寡聚蛋白質分子中各亞基的空間關系 五、蛋白質結構與功能的關系 A、一級結構與功能的關系：一級結構相近的蛋白質，其功能類似性越大。一級結構決定空間結構，而空間結構與蛋白質的生物功能直接有關，一般來說，一級結構通過高級結構影響功能。 B、高級結構與功能的關系：蛋白質的高級結構，即空間構象與其生物活性相對應，因此，高級結構對其生物功能有直接影響。 注意理解各個例子：掌握一些概念：同功能蛋白、可變氨基酸殘基、不變氨基酸殘基、鐮刀型紅細胞貧血病 的概念及病因-由于正常血紅蛋白分子中的一個谷氨酸殘基被纈氨酸殘基所置換。 六·蛋白質的重要性質 1、蛋白質的分子量 2、蛋白質兩性解離性質

10、和等電點 3、電泳：概念、遷移率、影響因素 4、蛋白質膠體性質：穩(wěn)定因素；透析法；鹽析 5. 蛋白質的沉淀的方法 6. 蛋白質的變性與復性：變性的概念、機制、應用等、復性的概念。 7、蛋白質的紫外吸收光譜： 280nm處最大紫外吸 第三章 一、酶的一般概念：酶是一類由活性細胞產生的具有催化作用和高度專一性的特殊蛋白質。簡單說，酶是一類由活性細胞產生的生物催化劑。 二、酶催化作用的特點：特性：高度的專一性：絕對專一、相對專一、立體異構專一 ；高的催化效率 三、酶的化學本質：核酶(ribozyme)的概念：但在80年代切克和阿爾特曼發(fā)現(xiàn)四膜蟲的L19RNA具有多種酶的催化功

11、能.這說明有催化作用的生物催化劑不一定是蛋白質.將這類具有催化作用的RNA稱為核酶(ribozyme). 四、酶的組成與輔酶：單純酶、結合酶：酶蛋白與輔助因子的作用、輔酶與輔基的區(qū)別、維生素的概念和作用、不同維生素的輔酶形式和作用。 單純酶：:水解產物僅氨基酸，酶活性僅決定于它們的蛋白質空間結構。 輔酶：與酶蛋白部分結合較松，用透析法易于分離。如輔酶I(NAD)和輔酶II(NADP)是許多脫氫酶的輔酶，由煙酰胺和腺嘌呤核苷酸結合而成。 輔基:酶的輔因子或結合蛋白的非蛋白部分。與酶或蛋白質結合非常緊密，用透析法不易除去。如細胞色素氧化酶的輔基鐵卟啉。 酶 蛋 白：決定底物的專一

12、性； 輔助因子：決定酶反應的類型。 輔助因子與酶反應的類型有關，是酶表現(xiàn)催化活性所必需的，在催化反應中往往起傳遞電子、原子和某些化學基團的作用。 維生素（Vitamin）是機體維持正常生命活動所必需，人和動物不能合成或合成量極少，必需由食物供給的一類小分子有機物質。 脂溶性維生素： A 視黃醇（維生素A原——胡蘿卜素） D 鈣化醇E 生育酚 K 凝血維生素 水溶性維生素：B族維生素和維生素C 作 用 它們主要作為酶的輔或輔酶對新陳代謝過程起著非常重要的調節(jié)作用。機體缺少某種維生素時，可以使新陳代謝過程發(fā)生紊亂，產生維生素缺乏病

13、。 （1）維生素B族幾乎全部參與輔酶的組成 如維生素 Bl 、維生素B2（輔基） 、維生素 PP（ B5）、維生素 B6、葉酸（ B11 ）、泛酸（ B3）等。 （2）有些維生素本身就是輔酶 如維生素 C（抗壞血酸）、硫辛酸（是含硫脂肪酸類維生素）等。 五 、酶結構與功能的關系 活性中心、必需基團概念、酶原、酶原激活、酶原激活的機制（實質）、酶原激活的生理意義、 活性中心：酶分子上直接與底物結合并與其催化性能直接有關的一些基團所構成的微區(qū)。 必需基團：與酶的催化活性有關的所有基團 ? 酶原：沒有活性的酶的前體。 ? 酶原激活:酶原必須

14、經過適當?shù)那懈铍逆I，才能轉變成有催化活性的酶。無活性的酶原轉變成有活性的酶的過程，稱為酶原激活。 ? 酶原激活的機制為：酶原分子一級結構的改變導致了酶原分子空間結構的改變，使催化活性中心得以形成，故使其從無活性的酶原形式轉變?yōu)橛谢钚缘拿浮? ? 酶原激活的實質:酶原激活過程實質上是酶活性中心組建、完善或者暴露的過程。 ? 酶原激活的生理意義在于：保護自身組織細胞不被酶水解消化。 六 、酶的作用機理：催化高效率機理：中間產物學說；酶作用專一性機理：鎖鑰學說、誘導契合學說。 中間產物學說的主要內容 u 1）酶催化化學反應的過程，實際上是酶對反應物進行化學作用的過程。在酶促反應

15、的某一階段，酶分子與反應物分子相互結合，并對反應物分子的特定的化學鍵進行作用。此時酶與底物形成一種相對穩(wěn)定的復合物。我們把這個酶與底物的復合物叫做中間產物。 u 2）酶與底物的復合物，即中間產物形成后，由于酶對底物分子某些化學鍵的作用，使底物發(fā)生化學作用，進而轉變?yōu)楫a物。 u 3）酶促反應速度的快慢，決定于中間產物的形成速度和濃度。中間產物形成的越快、越多，酶促反應速度也就越快。 七、與酶的高效率有關的主要因 （1）、鄰近效應和定向效應 （2）底物形變（張力學說） （3）、共價催化 （4）、酸堿催化 （5）活性部位疏水空穴的影響 八、酶活力測定：酶活力概念、 2、酶活力單位：

16、 國際單位（IU）、 Katal（Kat）： 九、酶促反應動力 酶促反應動力學概念、初速 1、底物濃度對酶促反應速度的影響:雙曲線，底物對酶的飽和、米氏方程式、米氏常數(shù)（特征性常數(shù)）的含義及意義、米氏常數(shù)的計算，雙倒數(shù)做圖法：橫坐標切點（-1/km,0)；縱坐標（0，1/VM）。 u 1913年，德國化學家Michaelis和Menten根據中間產物學說對酶促反映的動力學進行研究，推導出了表示整個反應中底物濃度和反應速度關系的著名公式，稱為米氏方程。 1. 米氏常數(shù)的意義 （1） 當ν=Vmax/2時，Km=[S]。因此，Km等于酶促反應速度達最大值一半時的底物濃度。 2）

17、Km可以反映酶與底物親和力的大小.Km越小，酶與底物的親和力越大。 （4）. Km是酶的特征性常數(shù)：在一定條件下，某種酶的Km值是恒定的，因而可以通過測定不同酶（特別是一組同工酶）的Km值，來判斷是否為不同的酶。 （5）. Km可用來判斷酶的最適底物：當酶有幾種不同的底物存在時，通過測定酶在不同底物存在時的Km值，Km值最小者，即為該酶的最適底物。 2、抑制劑對反應速度的影 （一）可逆抑制作用 竟爭性抑制：競爭性抑制的概念及特點；磺胺藥的抑菌機理舉例： 非竟爭性抑制：非競爭性抑制的概念及特點； ? 競爭性抑制的特點： ⑴ 競爭性抑制劑往往是酶的底物類似物或反應產物； ⑵

18、抑制劑與酶的結合部位與底物與酶的結合部位相同； ⑶ 抑制劑濃度越大，則抑制作用越大；但增加底物濃度可使抑制程度減?。? ⑷ 動力學參數(shù)：Km值增大，Vm值不變。 ? 非競爭性抑制的特點： ⑴ 非競爭性抑制劑的化學結構不與底物的分子結構類似； ⑵ 底物和抑制劑分別獨立地與酶的不同部位相結合； ⑶ 抑制劑對酶與底物的結合無影響，故底物濃度的改變對抑制程度無影響； ⑷ 動力學參數(shù)：Km值不變，Vm值降低。 (二)不可逆抑制：有機磷農藥中毒：乙酰膽堿酯酶是羥基酶（活性中心為絲氨酸的羥基，與有機磷農藥共價結合后失活，使興奮性神經遞質乙酰膽堿不能及時清除降解。 、激活劑對反應速度的影

19、響 4、酶濃度對反應速度的影響 5、溫度對反應速度的影響：最適溫度 6、溶液pH對反應速度的影響：最適pH 十、酶 活 性 調 節(jié) 1、變 構 酶(別構酶）：概念，變構調節(jié)的機制。 具有變構調節(jié)作用的酶就稱為變構酶 ? 變構酶一般是多亞基構成的聚合體，一些亞基為催化亞基，另一些亞基為調節(jié)亞基。 ? 當調節(jié)亞基與變構劑結合后，就可導致酶的空間構象發(fā)生改變，從而導致酶的催化活性中心的構象發(fā)生改變而致酶活性的改變。 2、共價調節(jié)酶：概念，共價調節(jié)的機制 ? 酶蛋白分子中的某些基團可以在其他酶的催化下發(fā)生共價修飾，從而導致酶活性的改變，稱為共價修飾調節(jié)。這種被修飾的酶稱為共價調節(jié)

20、酶。 ? 共價修飾的機制：共價修飾酶通常在兩種不同的酶的催化下發(fā)生修飾或去修飾，從而引起酶分子在有活性形式與無活性形式之間進行相互轉變。 3、同 工 酶：概念，乳酸脫氫酶，2種亞基，組成5種四聚體，不同組織分布不同，其生理意義。 存在于同一種屬或不同種屬，同一個體的不同組織或同一組織、同一細胞，具有不同分子形式卻能催化相同的化學反應的而在蛋白質分子的結構、理化性質和免疫性能等方面都存在明顯差異的一組酶，稱之為同工酶 生理意義：適應不同組織或不同細胞器在代謝上的不同需要。 ? 心肌中以LDH1含量最多，LDH1對乳酸的親和力較高，因此它的主要作用是催化乳酸轉變?yōu)楸嵩龠M一步氧化分解

21、，以供應心肌的能量。 ? 在骨骼肌中含量最多的是LDH5，LDH5對丙酮酸的親和力較高，因此它的主要作用是催化丙酮酸轉變?yōu)槿樗?，以促進糖酵解的進行。 十一 酶工程：概念，生物酶工程、化學酶工程 第四章 生物氧化 一、生物氧化概念：氧化還原反應的共同特征；歷程不同；特點：生物氧化是在活細胞內進行的 定義：糖類、脂肪、蛋白質等有機物質在細胞中進行氧化分解生成CO2和H2O并釋放出能量的過程稱為生物氧化（biological oxidation)。又稱為組織氧化或細胞氧化、組織呼吸或細胞呼吸。 特點：生物氧化是在活細胞內進行的: 1）、生物氧化反應條件溫和(體溫、接近中性的

22、pH和有水環(huán)境中) ； 2）、氧化反應分階段進行,能量逐步釋放； 3）、生物氧化過程中釋放的化學能通常被偶聯(lián)的磷酸化反應所利用,貯存于高能磷酸化合物(如ATP)中,當生命活動需要時再釋放出來; 4）、 真核細胞在線粒體內進行，原核細胞在細胞膜上進行。 二、 CO2與H2O的生成 1、CO2的生成：方式：糖、脂、蛋白質等有機物轉變成含羧基的中間化合物，然后在酶催化下脫羧生成CO2。 類型： 直接脫羧和氧化脫羧 2、H2O的生成：代謝物在脫氫酶催化下脫下的氫由相應的氫載體（NAD+、FAD）所接受，再通過一系列遞氫體或遞電子體傳遞給氧而生成H2O 。 三、線粒體電子傳遞體系：

23、 1、電子傳遞鏈的概念，電子傳遞鏈的組成： NADH呼吸鏈（最廣）和FADH2呼吸鏈（要求能寫出兩條鏈，注意順序）； NADH呼吸鏈：由復合體Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ及CoQ、Cytc組成 FADH2呼吸鏈：由復合體Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ及CoQ、Cytc組成 復合體Ⅰ：NADH-CoQ還原酶：輔基：FMN，鐵硫蛋白（Fe-S） 復合體Ⅱ：琥珀酸- CoQ還原酶：輔基組成：Cytb、Fe-S、Cytc1 復合體Ⅲ： CoQ -細胞色素C還原酶; 組成：Cytb、Fe-S、Cytc1 復合體Ⅳ：細胞色素氧化酶-末端氧化酶；組成：Cyta、Cyta3、Cu 2、電子傳遞抑制劑：如氰化物、CO 四

24、生物氧化中能量的產生——氧化磷酸化 1、ATP的作用； 2、ATP的生成方式：底物水平磷酸化的概念、氧化磷酸化的概念；化磷酸化的指標—磷氧比（ P/O ）的概念； 底物水平磷酸化 通過底物氧化形成的高能磷酸化合物直接將磷酸基團轉移給ADP偶聯(lián)生成ATP的反應，這種ATP生成的方式稱為底物水平磷酸化。 2、氧化磷酸化 代謝物脫下的氫經呼吸鏈傳遞給氧生成水的過程中釋放出的自由能用于合成ATP（即ADP+Pi→ATP）,這種呼吸鏈氧化反應放能和ATP生成（磷酸化）相偶聯(lián)的過程稱氧化磷酸化。氧化磷酸化是在線粒體內進行的。 代謝物脫下的氫經呼吸鏈傳遞給氧生成水的過程中釋放出的自由能用于合成

25、ATP（即ADP+Pi→ATP）,這種呼吸鏈氧化反應放能和ATP生成（磷酸化）相偶聯(lián)的過程稱氧化磷酸化。氧化磷酸化是在線粒體內進行的。 3、氧化磷酸化的生理生化意義 使脫氫酶的輔酶NAD+再生 釋放能量推動生命活動 3、氧化磷酸化的偶聯(lián)機理：化學滲透假 五、 線粒體外NADH的氧化磷酸化作用 1、磷酸甘油穿梭系統(tǒng)（肌細胞）： 2、蘋果酸穿梭系統(tǒng)（肝細胞 第五章 糖類代 一、 糖在動物體內的一般概述 二 、糖的分解供能 （一）、糖酵解（無氧氧化）：歷程（包括結構式）、特點、關鍵的限速酶、反應的部位、生理意義、凈產生ATP數(shù)。 （一）、糖酵解 指葡萄糖在無氧條件下分解生成

26、乳酸并釋放出能量的過程。該途徑也稱作Embden-Meyethof-Parnas途徑，簡稱ＥＭＰ途徑。 反應場所： 胞液 (cytoplasm) 代謝終產物:乳酸 (lactate) 四個階段： 活化 裂解 放能 還原 （ 1 ）、葡萄糖的磷酸化 己糖激酶是糖酵解途徑的第一個限速酶。激酶：從ATP轉移磷酸基團到受體上的酶。此類酶都需要Mg2+作為激活因子。 （ 2 ）、磷酸己糖異構化 （ 3 ）、 1,6- 二磷酸果糖的生成 磷酸果糖激酶是糖酵解途徑的最重要的限速酶 （ 4 ）、 1,6- 二磷酸果糖的裂解 （ 5 ）、磷酸丙糖的同分異構化 相當于 1,6- 二磷酸

27、果糖裂解為兩分子的 3- 磷酸甘油醛。 （ 6 ）、 3-磷酸甘油醛氧化為 1,3- 二磷酸甘油酸 這是糖酵解過程中唯一一步脫氫反應 （ 7 ）、高能磷酸基團的轉移 糖酵解中第一次底物水平磷酸化，1分子葡萄糖產生2分子ATP （8 ）、 3-磷酸甘油酸異構為 2- 磷酸甘油酸 （ 9 ）、磷酸烯醇式丙酮酸的生成 （ 10 ）、丙酮酸的生成 糖酵解中第二次底物水平磷酸化，丙酮酸激酶是第 第三個限速酶，1分子葡萄糖產生2分子ATP。 （ 11 ）、自發(fā)反應 2、酵解反應的特點: l 全部反應過程無氧參與。 l 糖酵解代謝途徑可將一分子葡萄糖分解為兩分子乳酸，凈生成兩分

28、子 ATP 。 l 糖酵解代謝途徑有三個關鍵酶，即己糖激酶（葡萄糖激酶）、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。 4、糖酵解的生理意義 1. 在無氧和缺氧條件下，作為糖分解供能的補充途徑。 2. 在有氧條件下，作為某些組織細胞（如成熟的紅細胞）主要的供能途徑。 葡萄糖磷酸化反應的意義 ? 將葡萄糖磷酸化成易參加代謝反應的活化形式； ? 磷酸化的葡萄糖有防止胞內葡萄糖外滲的作用； ? 為后續(xù)進行的底物水平磷酸化貯備了磷酸基團。 3、酵解途徑的調控部位 調控部位 調控性質及特點 變構激活劑 變構抑制劑 注 己糖激酶 變構調節(jié) 葡萄糖 6-P-F 植物細胞中主要位

29、點 磷酸果糖激酶 變構調節(jié)（關鍵酶，為主要控制部位） ADP、AMP ATP、檸檬酸，NADH，脂肪酸 ? 丙酮酸激酶 變構調節(jié) 1，6-二磷酸果糖 ATP，NADH，Ala，脂肪酸 植物細胞主要調節(jié)位點 3-磷酸甘油醛脫氫酶 變構調節(jié) NAD+ ? ? （二）、糖的有氧氧化：歷程、特點、關鍵的限速酶、反應的部位、丙酮酸脫氫酶系組成、 TCA的生理意義、凈產生ATP數(shù)。 l 絕大多數(shù)組織細胞通過糖的有氧氧化途徑獲得能量。此代謝過程在細胞胞液和線粒體(cytoplasm and mitochondrion)內進行。 糖的有氧氧化代謝途徑可分為：葡萄糖酵解、丙酮

30、酸氧化脫羧和三羧酸循環(huán)三個階段。 丙酮酸進入線粒體(mitochondrion)，在丙酮酸脫氫酶系(pyruvate dehydrogenase complex)的催化下氧化脫羧生成乙酰CoA(acetyl CoA)。 丙酮酸脫氫酶系 （多酶復合體、位于線粒體內膜） 三種酶單體： 丙酮酸脫羧酶（ E1 ）； 硫辛酸乙?；D移酶（ E2 ）， 二氫硫辛酸脫氫酶（ E3 ）。 六種輔助因子： TPP ，硫辛酸， NAD+，F(xiàn)AD， HSCoA 和 Mg2+ 1.3 三羧酸循環(huán) 三羧酸循環(huán)（檸檬酸循環(huán)或 Krebs 循

31、環(huán)或 TCA 循環(huán)）是指在線粒體中，乙酰 CoA 首先與草酰乙酸縮合生成三個羧基的檸檬酸，然后經過一系列的代謝反應，乙?；谎趸纸?，而草酰乙酸再生的循環(huán)反應過程。 反應部位：線粒體基質 一）縮 合 反 應 檸檬酸合成酶是三羧酸循環(huán)的第一個限速酶 （二）檸檬酸異構化為異檸檬酸 （三）異檸檬酸生成α-酮戊二酸 這是三羧酸循環(huán)的第一次氧化脫羧反應，異檸檬酸脫氫酶是第二個限速酶。 （四 ）α-酮戊二酸氧化脫羧反應 這是三羧酸循環(huán)的第二次氧化脫羧 反應， α-酮戊二酸脫氫酶復合體是第三個限速酶。TCA循環(huán)中唯一的一步不可逆反應，使得整個循環(huán)不可逆。 α-酮戊二酸脫

32、氫酶復合體包括： 1、α-酮戊二酸脫氫酶E1 2、琥珀酰轉移酶E2 3、二氫硫辛酸脫氫酶E3 4、六個輔助因子 五）琥珀酸的生成 這是三羧酸循環(huán)的唯一一次底物水平磷酸化。 （六）延胡索酸的生成 （七）蘋果酸的生成 八）草酰乙酸的再生 TCA 第一階段：檸檬酸生成 TCA 第二階段：氧化脫羧 TCA 第三階段：草酰乙酸再生 三羧循環(huán)的化學反應式和能量計量 a、總反應式: CH3COSCoA+3NAD++FAD+GDP+Pi+3H2OT

33、 2CO2+CoASH+3NADH+3H+ +FADH2+GTP b、三羧酸循環(huán)的能量計量 能量“現(xiàn)金” : 1 GTP ---------------------1ATP 能量“支票”: 3 NADH-------兌換率 1：3----------9ATP 12ATP 1 FADH2-----兌換率 1：2------2ATP 三羧酸循環(huán)的特點： （1）循環(huán)反應在線粒體中進行，為不可逆反應。 （2）每完成一次循環(huán)，氧化分解掉一分子乙酰CoA，可生成12分子ATP。

34、 （3）循環(huán)中的各酸既不能通過此循環(huán)反應生成，也不被此循環(huán)反應所消耗。但是各酸在有機體中不斷參與其它物質的形成。 （4）三羧酸循環(huán)中兩次脫羧反應，生成兩分子CO2。 循環(huán)中有四次脫氫反應，生成三分子NADH和一分子FADH2 （5）循環(huán)中有一次底物水平磷酸化，生成一分子GTP。 （6）三羧酸循環(huán)的關鍵酶是檸檬酸合酶、異檸檬酸脫氫酶和α-酮戊二酸脫氫酶系。 3、(三）磷酸戊糖途徑：特點及意義 反應部位：胞液 三、葡萄糖異生作用：概念；代謝路徑；三步不可逆步驟（包括結構式）；糖異生作用的生理意義；乳酸循環(huán)（ Cori 循環(huán)）；底物循環(huán)的概念。 l 由非糖物質轉變?yōu)槠咸烟腔蛱窃倪^

35、程稱為糖異生 (gluconeogenesis) 。 l 糖異生代謝途徑主要存在于肝及腎中 （肌肉-肝臟-肌肉），稱乳酸循環(huán) 4、底物循環(huán) 在糖異生反應中，象 6- 磷酸果糖磷酸化為 1 ， 6-二磷酸果糖和后者又被水解為 6- 磷酸果糖這樣一對由不同酶催化的正逆反應稱為底物循環(huán).在正常情況下正逆反應不會同時活躍，如果正逆反應以同樣速度進行，將會造成 ATP 無效循環(huán)，使體溫升高。 第六章 脂類代謝 1、脂肪的分解代謝 C、脂肪酸的分解代謝:活化（胞液、消耗兩個高能鍵 ）、轉運的載體-肉堿、β-氧化作用的概念及特點、 β-氧化四個連續(xù)過程：脫氫、加水、再脫氫、硫解； β-氧化

36、進行的亞細胞部位（線粒體）、產能的計算。 D、酮體的概念、肝內線粒體生酮肝外用（肝內缺乏琥珀酰COA轉移酶）、酮體的生理意義。 2、脂肪的合成代謝 A、長鏈脂肪酸的合成：合成部位；原料：乙酰輔酶A（非反芻動物來自葡萄糖(存在線粒體)、NADPH；檸檬酸-丙酮酸循環(huán)轉運；延長加入二碳的形式：活化形式（丙二酸單酰CoA ）；脂肪酸合成酶系、ACP-脂?；d體蛋白（同CoA ）、脂肪酸合成的特點。 B、脂肪的合成代謝：甘油二酯途徑（主要途徑）；甘油一酯途徑 第七章 含氮小分子代謝 一、蛋白質的營養(yǎng)作用：氮平衡、蛋白質的生理價值 、決定蛋白質價值的影響因素：必需氨基酸的含量、種類及比例

37、氮平衡：體內蛋白質的合成與分解處于動態(tài)平衡中，故每日氮的攝入量與排出量也維持著動態(tài)平衡，這種動態(tài)平衡就稱為氮平衡 必需氨基酸：約有10種，包括賴氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、纈氨酸、蘇氨酸、組氨酸和精氨酸。對雛雞還有甘氨酸。 二、氨基酸的一般分解代謝 1、脫氨基方式： （1）、氧化脫氨基作用（需NAD+或NADP+作輔酶）：氧化脫氨基作用 L-型氨基酸氧化酶以FMN為輔酶，催化L-氨基酸脫氨基作用，脫下的氫原子交給O2，生成H2O2，但在體內分布不廣，活性不強。 D-型氨基酸氧化酶以FAD為輔酶，催化D-氨基酸脫氨基作用，脫下的氫原子交給O2，生成H2O2，在體內

38、分布廣，活性強。 （2）、轉氨基作用：轉氨酶（輔酶：磷酸吡哆醛），過程可逆谷丙轉氨酶（GPT）、谷草轉氨酶（GOT （3）、聯(lián)合脫氨基作用（主要方式）a、轉氨酶與L-谷氨酸脫氫酶作用相偶 b、轉氨基作用與嘌呤核苷酸循環(huán)相偶聯(lián)（骨骼肌、心肌） 2、氨基酸的脫羧基作用：脫羧酶的輔酶為VB6，即磷酸吡哆醛 2、鳥氨酸循環(huán)與尿素的合成 體內氨的主要代謝去路是用于合成無毒的尿素（哺乳動物）。 合成尿素的主要器官是肝臟，但在腎及腦中也可少量合成。 尿素合成是經稱為鳥氨酸循環(huán)的反應過程來完成的。催化這些反應的酶存在于胞液和線粒體中。 合成的特點： （1）合成主要在

39、肝臟的線粒體和胞液中進行； （2）是一個耗能過程，每生成一分子的尿素需消耗3分子的ATP，4個高能磷 酸鍵； （3）精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的關鍵酶； （4）消除2分子氨基和1分子的CO2。 兩個氨基分別來自游離氨和Asp，一個CO2來自TCA循環(huán) 。 （5）延胡索酸將尿素循環(huán)和三羧酸循環(huán)聯(lián)系起來了。 生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸。 A、生糖氨基酸：在體內可以轉變成糖的氨基酸，即這類氨基酸脫氨基后生成 的α-酮酸可以轉變?yōu)楸峄蛉人嵫h(huán)中的各種中間產物，這些物質又可進一步異生成糖。 B、生酮氨基酸：能轉化成酮體的氨基酸，即與之相對應的α-

40、酮酸可以轉變?yōu)橐阴oA或乙酰乙酰CoA進一步轉變成酮體。（ Leu，Lys ） C、生糖兼生酮氨基酸 第八章 核酸的化學結構 一 、核酸的化學組成與結構：元素的組成特點、5種堿基的結構比較、核糖與脫氧核糖結構的比較、 二、DNA的分子結構： DNA的堿基組成特點、 DNA 的一級結構（連接鍵、5‘-3’）、 DNA一級結構與蛋白質一級結構的比較、 DNA的二級結構-雙螺旋模型特征、主要維持力-堿基堆集力、雙螺旋結構的意義。 DNA一級結構與蛋白質一級結構的比較 ? 比較項目 蛋白質 核酸 基本結構單位 20種氨基酸 4種相應的單核苷酸 連接的鍵 肽鍵 3’，5‘

41、-磷酸二酯鍵 鏈端 多肽鏈，具C端和N端 多核苷酸鏈，具5’和3‘端 主鏈的組成 （不變成分） 由氨基N、а-C、羧基C原子反復循環(huán)組成，即-N-C а-C- 由戊糖+磷酸反復組成 側鏈 （可變成分） 20種氨基酸殘基的R基的不同排列組合 4種堿基的不同排列組合 DNA的一些性質 （一）溶解性 DNA微溶于，水呈酸性，加堿促進溶解，不溶于有機溶劑。 （二）黏稠性 DNA分子很長，形成溶液后呈現(xiàn)黏稠狀。 （三）易脆性 僵直具有剛性 （四） 穩(wěn)定狀態(tài) 抽干水分狀態(tài)穩(wěn)定 （五）兩性電解質 （六）DNA紫外吸收 （2

42、60nm）核酸組成中的嘌呤、嘧啶堿都具有共軛雙鍵，因此對紫外光有強烈的吸收。 三、DNA的三級結構：正超螺旋、負超螺 四、DNA的一些性質： DNA紫外吸收（260nm）、變性、增色效應、復性、減色效應、雜交、影響Tm值的因素 五、 RNA的分子結構： RNA的一級結構、 tRNA的二級結構特征-三葉草 第九章 核酸的生物學功能 一、遺傳信息傳遞的中心法則：內容及意義 內容：DNA通過復制將遺傳信息由親代傳遞給子代；通過轉錄和翻譯，將遺傳信息傳遞給蛋白質分子，從而決定生物的表現(xiàn)型。DNA的復制、轉錄和翻譯過程就構成了遺傳學的中心法則。 在RNA病毒中，其遺傳信息貯存在RNA分子中

43、。因此，在這些生物體中，遺傳信息的流向是RNA通過復制，將遺傳信息由親代傳遞給子代，通過反轉錄將遺傳信息傳遞給DNA，再由DNA通過轉錄和翻譯傳遞給蛋白質。這樣補充了遺傳的中心法則. l 意義 ：中心法則總結了生物體內遺傳信息的流動規(guī)律，揭示遺傳的分子基礎，不僅使人們對細胞的生長、發(fā)育、遺傳、變異等生命現(xiàn)象有了更深刻的認識，而且以這方面的理論和技術為基礎發(fā)展了基因工程，給人類的生產和生活帶來了深刻的革命。 二、DNA 的生物合成：半保留復制、半不連續(xù)過程、前導鏈、隨從鏈、剛崎片段、需要RNA引物（前導鏈只需一個引物，而后滯鏈則需多個引物 ）、從5‘—3’方向進行、 DNA的復制相關的酶和

44、蛋白質、如何保證復制的精確性。 三、 DNA的損傷與修復：幾種修復的方式：光修復、切除修復、重組修復、 SOS修復。 四、RNA指導下的DNA合成（反向轉錄）：概念、逆轉錄酶的功能 五、轉錄：轉錄的方式-不對稱轉錄、大腸桿菌RNA聚合酶的特點、核心酶與s的作用、 啟動子、從5‘—3’方向進行、轉錄終止的方式。 DNA和RNA合成的比較 六、蛋白質的生物合成：遺傳密碼如何編碼及遺傳密碼的主要特征、起始密碼子-AUG、終止密碼子-UAA、UAG、UGA。同義密碼子、擺動學說、核糖體的A位點、P位點。原核與真核起始氨基酸的差異。 在RNA聚合酶的催化下，以一段DNA鏈為模板合成RNA，

45、從而將DNA所攜帶的遺傳信息傳遞給RNA的過程稱為轉錄(transcription)。 經轉錄生成的RNA有多種，主要的是rRNA，tRNA，mRNA。 不對稱轉錄：只有一條DNA鏈參與了轉錄 DNA和RNA合成的比較 ? DNA的合成（復制） RNA的合成（轉錄） 合成部位 主要在細胞核中，也在葉綠體、線粒體中 核仁：rRNA 核質：mRNA 、tRNA 線粒體、葉綠體也進行 底物 dNTP (4種） dATP、 dGTP 、dCTP、 dTTP NTP (4種） ATP、 GTP、 CTP、 TTP 模板 DNA的兩條鏈 DNA中的任一條鏈 酶系 多種酶及蛋白因子（見前） DNA指導下的RNA聚合酶 引物 要RNA作引物 不要引物 作用機理 引物或正延長的DNA的3‘-OH向新加入的dNTP的5’-磷酸進行親核進攻。 正延長的RNA的3‘-OH向新加入的NTP的5’-磷酸進行親核進攻。 鏈的延長方向 5‘-3’合成，3‘-OH端延長 5‘-3’合成，3‘-OH端延長 合成方式 半保留復制 全保留轉錄 產物 雙鏈DNA 單鏈RNA 13