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1、12 早在早在1878年，年，思格斯思格斯就在就在反杜林論反杜林論中指出：中指出：“生命是蛋白體的存在方式，這種存在生命是蛋白體的存在方式，這種存在方式本質(zhì)上就在于這些蛋白體的化學(xué)組成部分的不斷的自我更新。方式本質(zhì)上就在于這些蛋白體的化學(xué)組成部分的不斷的自我更新。” l可以看出，可以看出， 第一，第一，蛋白體是生命的物質(zhì)基礎(chǔ)；蛋白體是生命的物質(zhì)基礎(chǔ)； 第二，第二，生命是物質(zhì)運(yùn)動的特殊形式，生命是物質(zhì)運(yùn)動的特殊形式，是蛋白體的存在方式；是蛋白體的存在方式； 第三，第三，這種存在方式的本質(zhì)就是蛋白這種存在方式的本質(zhì)就是蛋白體與其外部自然界不斷的新陳代謝。體與其外部自然界不斷的新陳代謝。l現(xiàn)代生物化

2、學(xué)的實(shí)踐完全證實(shí)并發(fā)展了恩格斯的論現(xiàn)代生物化學(xué)的實(shí)踐完全證實(shí)并發(fā)展了恩格斯的論斷斷。31、酶的催化作用、酶的催化作用2、運(yùn)輸功能、運(yùn)輸功能細(xì)胞色素C： 傳遞電子鈉鉀離子泵：運(yùn)輸K+和Na+血紅蛋白：向全身各組織細(xì)胞運(yùn)輸氧血漿脂蛋白：運(yùn)輸各種脂類。運(yùn)鐵蛋白： 運(yùn)輸鐵離子, 每分子運(yùn)鐵蛋白可以結(jié)合兩個鐵離子清蛋白： 可與多種微溶物質(zhì)結(jié)合形成復(fù)合物后有助于微溶物質(zhì)的運(yùn)輸，這些微溶物質(zhì)包括：雌激素，腎上腺素，雄酮，黃體酮，三碘甲腺原氨酸，甲狀腺素，膽紅素，尿酸，抗壞血酸，乙酰膽堿，膽堿酯酶，腺嘌呤核苷，脂肪酸，組胺，金霉素，青霉素蛋白質(zhì)的功能蛋白質(zhì)的功能43、免疫功能、免疫功能 抗體與抗原4、機(jī)械支持

3、、機(jī)械支持如膠原蛋白、彈性蛋白和角蛋白5、調(diào)節(jié)作用、調(diào)節(jié)作用如：胰島素6、接受和傳遞信息、接受和傳遞信息5v 蛋白質(zhì)是一類含氮有機(jī)化合物蛋白質(zhì)是一類含氮有機(jī)化合物，除含有碳、氫、氧外，還有氮和少量的硫。，除含有碳、氫、氧外，還有氮和少量的硫。某些蛋白質(zhì)還含有其他一些元素，主要是磷、鐵、碘、碘、鋅和銅等。這某些蛋白質(zhì)還含有其他一些元素，主要是磷、鐵、碘、碘、鋅和銅等。這些元素在蛋白質(zhì)中的組成百分比約為：些元素在蛋白質(zhì)中的組成百分比約為： l 碳碳 50l 氫氫 7l 氧氧 23l 氮氮 16%l 硫硫 03l 其他其他 微量微量6v 氮占生物組織中所有含氮物質(zhì)的絕大部分。因此，可以將生物組織的含

4、氮量近似地看作蛋白質(zhì)的含氮量。由于大多數(shù)蛋白質(zhì)的含氮量接近于由于大多數(shù)蛋白質(zhì)的含氮量接近于16%，所以，可以根據(jù)生物樣品中的含氮量來計算蛋白質(zhì)的大概含量：v 蛋白質(zhì)含量（克蛋白質(zhì)含量（克%）=每克生物樣品中含氮的克數(shù)每克生物樣品中含氮的克數(shù) 6.257 蛋白質(zhì)是分子量很大的生物分子。對任一種給蛋白質(zhì)是分子量很大的生物分子。對任一種給定的蛋白質(zhì)來說，它的所有分子在氨基酸的組定的蛋白質(zhì)來說，它的所有分子在氨基酸的組成和順序以及肽鏈的長度方面都應(yīng)該是相同的，成和順序以及肽鏈的長度方面都應(yīng)該是相同的，即所謂均一的蛋白質(zhì)。即所謂均一的蛋白質(zhì)。 蛋白質(zhì)分子量的上下限是人為規(guī)定的，因?yàn)檫@蛋白質(zhì)分子量的上下限

5、是人為規(guī)定的，因?yàn)檫@決定于蛋白質(zhì)和分子量概念的定義。決定于蛋白質(zhì)和分子量概念的定義。8部分蛋白質(zhì)的相對分子質(zhì)量部分蛋白質(zhì)的相對分子質(zhì)量(離心法離心法)蛋白質(zhì)蛋白質(zhì) 相對分子質(zhì)量相對分子質(zhì)量 蛋白質(zhì)蛋白質(zhì) 相相對分子質(zhì)量對分子質(zhì)量鮭精蛋白鮭精蛋白 5600 己糖激酶己糖激酶(酵母酵母) 102000 胰島素胰島素(單體單體) 5700 醇脫氫酶醇脫氫酶(酵母酵母) 150000 核糖核酸酶核糖核酸酶(牛牛) 12700 門冬酰胺酶門冬酰胺酶(ECoil) 25500 細(xì)胞色素細(xì)胞色素C(馬心馬心) 13700 糖原磷酸化酶糖原磷酸化酶(牛肝牛肝) 370600 溶菌酶溶菌酶(卵清卵清) 1390

6、0 脲脲 酶酶 480000 肌紅蛋白肌紅蛋白(馬心馬心) 16900 甲狀腺球蛋白甲狀腺球蛋白 650000 卵白蛋白卵白蛋白 44000 短枝病毒蛋白短枝病毒蛋白(番茄番茄) 7600000 血紅蛋白血紅蛋白(人人) 64000 斑紋病毒蛋白斑紋病毒蛋白(煙葉煙葉) 40000000a淀粉酶淀粉酶 970009l某些蛋白質(zhì)是由兩個或更多個某些蛋白質(zhì)是由兩個或更多個蛋白質(zhì)亞基蛋白質(zhì)亞基( (多肽鏈多肽鏈) )通過非共通過非共價結(jié)合而成的，稱寡聚蛋白質(zhì)。價結(jié)合而成的，稱寡聚蛋白質(zhì)。有些寡聚蛋白質(zhì)的分子量可高有些寡聚蛋白質(zhì)的分子量可高達(dá)數(shù)百萬甚至數(shù)千萬。達(dá)數(shù)百萬甚至數(shù)千萬。101112組成蛋白質(zhì)

7、的基本單位是氨基酸組成蛋白質(zhì)的基本單位是氨基酸(amino acid) 。如將天然的蛋白質(zhì)完全水解，最后都可得到約如將天然的蛋白質(zhì)完全水解，最后都可得到約二十種不同的氨基酸。除二十種不同的氨基酸。除脯氨酸脯氨酸和和甘氨酸甘氨酸外，外，其余均屬于其余均屬于L-氨基酸氨基酸。L-L-氨基酸的結(jié)構(gòu)通式氨基酸的結(jié)構(gòu)通式13The a-amino carboxylic acids (amino acids) can be of two stereoisomers甘氨酸是唯一一個沒有不對甘氨酸是唯一一個沒有不對稱碳原子的氨基酸！稱碳原子的氨基酸！14根據(jù)根據(jù)R側(cè)鏈基團(tuán)解離性質(zhì)的不同，可將氨基酸進(jìn)行分類：側(cè)

8、鏈基團(tuán)解離性質(zhì)的不同，可將氨基酸進(jìn)行分類： 1.酸性氨基酸性氨基Glu（谷氨酸），（谷氨酸），Asp（天冬氨酸）（天冬氨酸）；側(cè)鏈基團(tuán)在中性溶液中解；側(cè)鏈基團(tuán)在中性溶液中解離后帶負(fù)電荷的氨基酸。離后帶負(fù)電荷的氨基酸。 2.堿性氨基酸堿性氨基酸His（組氨酸），（組氨酸），Arg（精氨酸），（精氨酸），Lys（賴氨酸）（賴氨酸）；側(cè)鏈基團(tuán)；側(cè)鏈基團(tuán)在中性溶液中解離后帶正電荷的氨基酸。在中性溶液中解離后帶正電荷的氨基酸。B1 氨基酸的分類氨基酸的分類15 3.中性氨基酸中性氨基酸 側(cè)鏈基團(tuán)在中性溶液中不發(fā)生解離，因而不帶電荷的氨基酸?？蓚?cè)鏈基團(tuán)在中性溶液中不發(fā)生解離，因而不帶電荷的氨基酸?？煞譃椋?/p>

9、分為：a) 極性氨基酸極性氨基酸：Tyr(酪酪)，Cys(半胱半胱)，Ser(絲絲)，Thr(蘇蘇)，Asn(天天冬酰胺冬酰胺)，Gln（谷氨酰胺），（谷氨酰胺），Met（甲硫氨酸），（甲硫氨酸），Trp(色色)；b) 非極性氨基酸非極性氨基酸：Gly(甘甘)，Ala（丙氨酸），（丙氨酸），Val（纈氨酸），（纈氨酸），Leu(亮亮)，Ile(異亮異亮)，Pro（脯氨酸），（脯氨酸），Phe（苯丙氨酸）。（苯丙氨酸）。 人體必需氨基酸有八種：人體必需氨基酸有八種： Met Trp Lys Val Ile Leu Phe Thr “假假 設(shè)設(shè) 來來 借借 一一 兩兩 本本 書書”16幾種重要的不

10、常見氨基酸幾種重要的不常見氨基酸 在少數(shù)蛋白質(zhì)中分離出一些不常見的氨基酸，在少數(shù)蛋白質(zhì)中分離出一些不常見的氨基酸，通常稱為不常見蛋白質(zhì)氨基酸。這些氨基酸通常稱為不常見蛋白質(zhì)氨基酸。這些氨基酸都是由相應(yīng)的基本氨基酸衍生而來的。都是由相應(yīng)的基本氨基酸衍生而來的。NHHOCOOH4-羥基脯氨酸H2NCH2CHCH2CH2CHCOOHOHNH25-羥基賴氨酸NH2CH3NHCH2CHCH2CH2CHCOOH6-N-甲基賴氨酸HOIICH2CHCOOHNH23,5-二碘酪氨酸 17除甘氨酸外，氨基除甘氨酸外，氨基酸均含有一個手性酸均含有一個手性a a- -碳原子，因此都碳原子，因此都具有旋光性具有旋光性

11、。比旋光度是氨基酸比旋光度是氨基酸的重要物理常數(shù)之的重要物理常數(shù)之一，是鑒別各種氨一，是鑒別各種氨基酸的重要依據(jù)基酸的重要依據(jù) 甘氨酸是唯一一個沒有旋光性的氨甘氨酸是唯一一個沒有旋光性的氨基酸！基酸！18B22 氨基酸的光吸氨基酸的光吸收收 構(gòu)成蛋白質(zhì)的構(gòu)成蛋白質(zhì)的20種氨基酸在可見光區(qū)種氨基酸在可見光區(qū)都沒有光吸收，但在遠(yuǎn)紫外區(qū)都沒有光吸收，但在遠(yuǎn)紫外區(qū)(220nm)均有光吸收。均有光吸收。 在近紫外區(qū)在近紫外區(qū)(220-300nm)只有酪氨只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力力。19 組成天然蛋白質(zhì)分子的組成天然蛋白質(zhì)分子的20種氨基酸中，只有種氨基酸

12、中，只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸對紫外光有光吸色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸對紫外光有光吸收。其吸收峰在收。其吸收峰在280nm左右，以左右，以色氨酸色氨酸吸收吸收最強(qiáng)。最強(qiáng)。 可利用此性質(zhì)采用紫外分分光度法測定蛋白可利用此性質(zhì)采用紫外分分光度法測定蛋白質(zhì)的含量。質(zhì)的含量。 酪氨酸的酪氨酸的 max275nm， 275=1.4x103; 苯丙氨酸的苯丙氨酸的 max257nm， 257=2.0 x102; 色氨酸的色氨酸的 max280nm， 280=5.6x103;20氨基酸分子是一種氨基酸分子是一種兩性電解質(zhì)兩性電解質(zhì)。 OH- OH- RCHCOOH RCHCOO- RCHCOO- H+ H+

13、 NH3+ NH3+ NH2 pH pI B23 B23 兩性解離及等電點(diǎn)兩性解離及等電點(diǎn)21The charge of an amino acid depends on pH 22 氨基酸在結(jié)晶形態(tài)或在水溶液中，并不是以游氨基酸在結(jié)晶形態(tài)或在水溶液中，并不是以游離的羧基或氨基形式存在，而是離解成兩性離離的羧基或氨基形式存在，而是離解成兩性離子。子。 在不同的在不同的pH條件下，兩性離子的狀態(tài)也隨之條件下，兩性離子的狀態(tài)也隨之發(fā)生變化。發(fā)生變化。COO-CHH3N+R-pK1+H+H+COOHCHH3N+RH+H+pK2-COO-CHH2NRPH 1 7 10凈電荷 +1 0 -1 正離子 兩

14、性離子 負(fù)離子 等電點(diǎn)PI23 當(dāng)溶液濃度為某一當(dāng)溶液濃度為某一pH值時，氨基酸分子中所值時，氨基酸分子中所含的含的-NH3+和和-COO-數(shù)目正好相等，凈電荷為數(shù)目正好相等，凈電荷為0。這一這一pH值即為氨基酸的等電點(diǎn)，簡稱值即為氨基酸的等電點(diǎn)，簡稱pI。 側(cè)鏈不含離解基團(tuán)的中性氨基酸，側(cè)鏈不含離解基團(tuán)的中性氨基酸， pI = (pK1 + pK2 )/2 對于側(cè)鏈含有可解離基團(tuán)的氨基酸，其對于側(cè)鏈含有可解離基團(tuán)的氨基酸，其pI值也值也決定于兩性離子兩邊的決定于兩性離子兩邊的pK值的算術(shù)平均值值的算術(shù)平均值。 酸性氨基酸：酸性氨基酸：pI = (pK1 + pKR-COO- )/2 堿性氨基

15、酸：堿性氨基酸：pI = (pK2 + pKR -NH2 )/2 24B24 氨基酸的顯色氨基酸的顯色氨氨 基基 酸酸 顯顯 色色 試試 劑劑 顏顏 色色各種氨基酸各種氨基酸 01-05茚三酮丙酮茚三酮丙酮(或乙醇或乙醇)溶液溶液 藍(lán)藍(lán)紫色紫色多種氨基酸多種氨基酸 1吲哚醌酒精冰醋酸溶液吲哚醌酒精冰醋酸溶液 不同氨基酸顯不同不同氨基酸顯不同顏色顏色各種氨基酸各種氨基酸 1澳酚藍(lán)酒精溶液澳酚藍(lán)酒精溶液 藍(lán)藍(lán) 色色甘甘 氨氨 酸酸 01鄰苯二醛酒精溶液鄰苯二醛酒精溶液 墨墨綠色綠色酪酪 氨氨 酸酸 a-亞硝基亞硝基-B萘酚酒精硝酸溶液萘酚酒精硝酸溶液 紅紅 色色酪酪 氨氨 酸酸 對氨基苯磺酸對氨基

16、苯磺酸-碳酸鈉溶液碳酸鈉溶液 淺淺紅色紅色組組 氨氨 酸酸 對氨基苯磺酸對氨基苯磺酸-碳酸鈉溶液碳酸鈉溶液 橘橘紅色紅色絲絲 氨氨 酸酸 碘酸鈉甲醇溶液及醋酸銨處理碘酸鈉甲醇溶液及醋酸銨處理 黃黃 色色精精 氨氨 酸酸 尿素萘酚酒精溶液、氫氧化鈉溴溶液尿素萘酚酒精溶液、氫氧化鈉溴溶液 紅紅 色色半胱氨酸半胱氨酸 亞硝酸鐵氰化鈉甲醇溶液亞硝酸鐵氰化鈉甲醇溶液 紅紅 色色脯脯 氨氨 酸酸 吲哚醌吲哚醌-醋酸鋅異丙醇溶液醋酸鋅異丙醇溶液 藍(lán)藍(lán) 色色色色 氨氨 酸酸 對甲基苯甲醛丙酮溶液對甲基苯甲醛丙酮溶液 藍(lán)藍(lán)紫色紫色25蛋白質(zhì)是由若干氨基酸的氨基與羧基經(jīng)脫水縮合而連接起來形成的長鏈化合物。蛋白質(zhì)是

17、由若干氨基酸的氨基與羧基經(jīng)脫水縮合而連接起來形成的長鏈化合物。一一個氨基酸分子的個氨基酸分子的-羧基與另一個氨基酸分子的羧基與另一個氨基酸分子的-氨基在適當(dāng)?shù)臈l件下經(jīng)脫水縮合氨基在適當(dāng)?shù)臈l件下經(jīng)脫水縮合即生成肽。即生成肽。26 一個氨基酸的氨基與一個氨基酸的氨基與另一個氨基酸的羧基另一個氨基酸的羧基之間失水形成的之間失水形成的酰胺酰胺鍵稱為肽鍵，所形成鍵稱為肽鍵，所形成的化合物稱為肽的化合物稱為肽。l由兩個氨基酸組成的肽稱為二肽，由多個氨基由兩個氨基酸組成的肽稱為二肽，由多個氨基酸酸(10(10個以上個以上) )組成的肽則稱為多肽。組成多肽的組成的肽則稱為多肽。組成多肽的氨基酸單元稱為氨基酸殘

18、基。氨基酸單元稱為氨基酸殘基。2728CCNCCNCCNCCNCC H2C HC H2C H2C H2C O O-O HC O2HC H2C O N H2O HC H3H3N+OOOOHHHHHHHHHSerValTyrAspGlnC H3N-端C-端肽鍵 在多肽鏈中，氨基酸殘基按一定的順序排列，這種在多肽鏈中，氨基酸殘基按一定的順序排列，這種排列順序稱為氨基酸順序排列順序稱為氨基酸順序 通常在多肽鏈的一端含有一個游離的通常在多肽鏈的一端含有一個游離的a a-氨基，稱為氨基，稱為氨基端或氨基端或N-端；在另一端含有一個游離的端；在另一端含有一個游離的a a-羧基，羧基，稱為羧基端或稱為羧基端或

19、C-端。端。 氨基酸的順序是從氨基酸的順序是從N-端的氨基酸殘基開始，以端的氨基酸殘基開始，以C-端氨基酸殘基為終點(diǎn)的排列順序。如上述五肽可表端氨基酸殘基為終點(diǎn)的排列順序。如上述五肽可表示為：示為： Ser-Val-Tyr-Asp-Gln29 兩氨基酸單位之間的酰胺鍵，稱為兩氨基酸單位之間的酰胺鍵，稱為肽鍵肽鍵。多肽鏈中的氨基酸單位稱為。多肽鏈中的氨基酸單位稱為氨基酸殘氨基酸殘基基。 多肽鏈具有方向性，頭端為多肽鏈具有方向性，頭端為氨基端氨基端（N端），尾端為端），尾端為羧基端羧基端（C端）。端）。 凡氨基酸殘基數(shù)目在凡氨基酸殘基數(shù)目在50個以上個以上，且具有特定空間結(jié)構(gòu)的肽稱蛋白質(zhì)；凡氨基酸

20、，且具有特定空間結(jié)構(gòu)的肽稱蛋白質(zhì)；凡氨基酸殘基數(shù)目在殘基數(shù)目在50個以下，且無特定空間結(jié)構(gòu)者稱多肽。個以下，且無特定空間結(jié)構(gòu)者稱多肽。 30肽鍵肽鍵 肽鍵的特點(diǎn)是氮原子上的孤對電子與羰基具有明顯的共軛作用。 組成肽鍵的原子處于同一平面。組成肽鍵的原子處于同一平面。31肽鍵肽鍵 肽鍵中的肽鍵中的C-N鍵具有部分雙鍵性質(zhì)，不鍵具有部分雙鍵性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn)。能自由旋轉(zhuǎn)。 在大多數(shù)情況下，以反式結(jié)構(gòu)存在。在大多數(shù)情況下，以反式結(jié)構(gòu)存在。32四肽的結(jié)構(gòu)四肽的結(jié)構(gòu)33C2 天然存在的重要多肽天然存在的重要多肽 在生物體中，多肽最重要的存在形式是作為蛋白質(zhì)的亞單位。在生物體中，多肽最重要的存在形式是作為蛋

21、白質(zhì)的亞單位。 但是，也有許多分子量比較小的多肽以游離狀態(tài)存在。這類多肽通常都具有特殊的生理功能，常稱為活性但是，也有許多分子量比較小的多肽以游離狀態(tài)存在。這類多肽通常都具有特殊的生理功能，常稱為活性肽。肽。 如：腦啡肽；激素類多肽；抗生素類多肽；谷胱甘肽；蛇毒多肽等。如：腦啡肽；激素類多肽；抗生素類多肽；谷胱甘肽；蛇毒多肽等。3435谷胱甘肽（谷胱甘肽（GSH） 全稱為全稱為-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。其巰基可氧化、還原，故有還原型（谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。其巰基可氧化、還原，故有還原型（GSH）與氧化型（與氧化型（GSSG）兩種存在形式。）兩種存在形式。 Glu-Cys-Gly Glu-Cys-

22、Gly SH S S Glu-Cys-Gly 36谷胱甘肽的生理功用：谷胱甘肽的生理功用： 解毒作用解毒作用：與毒物或藥物結(jié)合，消除其毒性作用；：與毒物或藥物結(jié)合，消除其毒性作用； 參與氧化還原反應(yīng)參與氧化還原反應(yīng)：作為重要的還原劑，參與體內(nèi)多種氧化還原反應(yīng)；：作為重要的還原劑，參與體內(nèi)多種氧化還原反應(yīng)； 保護(hù)巰基酶的活性保護(hù)巰基酶的活性：使巰基酶的活性基團(tuán)：使巰基酶的活性基團(tuán)-SH維持還原狀態(tài)；維持還原狀態(tài)； 維持紅細(xì)胞膜結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定維持紅細(xì)胞膜結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定：消除氧化劑對紅細(xì)胞膜結(jié)構(gòu)的破壞作用。：消除氧化劑對紅細(xì)胞膜結(jié)構(gòu)的破壞作用。 37CysTyrILeGlnAsnCysProLeuGlyNH

23、2SS牛催產(chǎn)素CysTyrGlnAsnCysProSSPheArgGlyNH2牛加壓素 +H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-COO- +H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-COO- Met-腦啡肽 Leu-腦啡肽38 L-Leu-D-Phe-L-Pro-L-Val L-Orn L-Or L-Val-L-Pro-D-Phe-L-Leu 短桿菌肽短桿菌肽S(環(huán)十肽環(huán)十肽) 由細(xì)菌分泌的多肽，有時也都含有由細(xì)菌分泌的多肽，有時也都含有D-氨基酸氨基酸和 一 些 不 常 見 氨 基 酸 ， 如 鳥 氨 酸和 一 些 不 常 見 氨 基 酸 ， 如 鳥 氨 酸（Ornithin

24、e, 縮寫為縮寫為 Orn）。）。39NHCOCH2NHCOCHNHCOCH3CHCHOHCH2OHCHHNCNHCHCNHCH2CCOCHNHHOCH2NHNHCHCHCH3CH2CH3COOOOCH2CH2SOOH鵝膏覃堿的化學(xué)結(jié)構(gòu)-Amanitin(鵝膏覃堿)：是來自毒蘑菇Amanita phalloides 二環(huán)八肽，能抑制真核RNA聚合酶，特別是聚合酶II 轉(zhuǎn)錄40Section D 蛋白質(zhì)的分蛋白質(zhì)的分類類 按照蛋白質(zhì)的外形可分為球狀蛋白質(zhì)和纖維按照蛋白質(zhì)的外形可分為球狀蛋白質(zhì)和纖維狀蛋白質(zhì)。狀蛋白質(zhì)。 球狀蛋白質(zhì)：球狀蛋白質(zhì)：globular protein外形接近外形接近球形或

25、橢圓形，溶解性較好，能形成結(jié)晶，球形或橢圓形，溶解性較好，能形成結(jié)晶，大多數(shù)蛋白質(zhì)屬于這一類。大多數(shù)蛋白質(zhì)屬于這一類。 纖維狀蛋白質(zhì)纖維狀蛋白質(zhì)：fibrous protein分子類似分子類似纖維或細(xì)棒。它又可分為纖維或細(xì)棒。它又可分為可溶性纖維狀蛋白可溶性纖維狀蛋白質(zhì)和不溶性纖維狀蛋白質(zhì)質(zhì)和不溶性纖維狀蛋白質(zhì)。D1 D1 依據(jù)蛋白質(zhì)的外形分類依據(jù)蛋白質(zhì)的外形分類41D2 依據(jù)蛋白質(zhì)的組成分類依據(jù)蛋白質(zhì)的組成分類 按照蛋白質(zhì)的組成，可以分為按照蛋白質(zhì)的組成，可以分為 簡單蛋白簡單蛋白(simple protein) 結(jié)合蛋白結(jié)合蛋白(conjugated protein) 42簡單蛋白簡單蛋白

26、 又稱為單純蛋白質(zhì)；又稱為單純蛋白質(zhì)；這類蛋白質(zhì)只含由這類蛋白質(zhì)只含由a a-氨基酸氨基酸組成的肽鏈組成的肽鏈，不含其它成分。，不含其它成分。 1，清蛋白和球蛋白，清蛋白和球蛋白：廣泛存在于動物組織中。清：廣泛存在于動物組織中。清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。 2，谷蛋白，谷蛋白和和醇溶谷蛋白醇溶谷蛋白：植物蛋白，不溶于水，：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀堿中，后者可溶于易溶于稀酸、稀堿中，后者可溶于7080乙醇乙醇中。中。 3，精蛋白和組蛋白，精蛋白和組蛋白：堿性蛋白質(zhì)，存在與細(xì)胞核堿性蛋白質(zhì)，存在與細(xì)胞核中中。 4，硬蛋白，硬蛋

27、白：存在于各種軟骨、腱、毛、發(fā)、絲等存在于各種軟骨、腱、毛、發(fā)、絲等組織中，分為角蛋白、膠原蛋白、彈性蛋白和絲組織中，分為角蛋白、膠原蛋白、彈性蛋白和絲蛋白。蛋白。43 由簡單蛋白與其它非蛋白成分結(jié)合而成，由簡單蛋白與其它非蛋白成分結(jié)合而成， 色蛋白：由簡單蛋白與色素物質(zhì)結(jié)合而成。色蛋白：由簡單蛋白與色素物質(zhì)結(jié)合而成。如血紅蛋白、葉綠蛋白和細(xì)胞色素等。如血紅蛋白、葉綠蛋白和細(xì)胞色素等。 糖蛋白：由簡單蛋白與糖類物質(zhì)組成。如細(xì)糖蛋白：由簡單蛋白與糖類物質(zhì)組成。如細(xì)胞膜中的糖蛋白等。胞膜中的糖蛋白等。 脂蛋白：由簡單蛋白與脂類結(jié)合而成。脂蛋白：由簡單蛋白與脂類結(jié)合而成。 如血如血清清a a-， -

28、脂蛋白等。脂蛋白等。 核蛋白：由簡單蛋白與核酸結(jié)合而成。如細(xì)核蛋白：由簡單蛋白與核酸結(jié)合而成。如細(xì)胞核中的核糖核蛋白等。胞核中的核糖核蛋白等。44D3 幾種重要的蛋白質(zhì)類型幾種重要的蛋白質(zhì)類型 D31 纖維狀蛋白纖維狀蛋白 纖維狀蛋白質(zhì)纖維狀蛋白質(zhì)(fibrous protein)廣泛地分布于脊椎和無脊椎動物體內(nèi)，廣泛地分布于脊椎和無脊椎動物體內(nèi)，它是動物體的基本支架和外保護(hù)成分，它是動物體的基本支架和外保護(hù)成分， 占脊椎動物體內(nèi)蛋白質(zhì)總量的一半占脊椎動物體內(nèi)蛋白質(zhì)總量的一半成一半以上。成一半以上。 外形呈外形呈纖維狀或細(xì)棒狀纖維狀或細(xì)棒狀，分子軸比，分子軸比(長軸短軸長軸短軸)大于大于1 0

29、 小于小于10的為球狀蛋白質(zhì)的為球狀蛋白質(zhì) 分子是有規(guī)則的線型結(jié)構(gòu)。分子是有規(guī)則的線型結(jié)構(gòu)。45纖維狀蛋白質(zhì)的類型纖維狀蛋白質(zhì)的類型不溶性不溶性(硬蛋白硬蛋白)可溶性可溶性角蛋白角蛋白膠原蛋白膠原蛋白彈性蛋白彈性蛋白肌球蛋白肌球蛋白纖維蛋白原纖維蛋白原46（1）角蛋白）角蛋白 Keratin 角蛋白廣泛存在于動物的皮膚及皮膚的衍生物，如毛發(fā)、甲、角、鱗和羽角蛋白廣泛存在于動物的皮膚及皮膚的衍生物，如毛發(fā)、甲、角、鱗和羽等，屬于結(jié)構(gòu)蛋白。角蛋白中主要的是等，屬于結(jié)構(gòu)蛋白。角蛋白中主要的是a a-角蛋白。角蛋白。 a a-角蛋白主要由角蛋白主要由a a-螺旋構(gòu)象的多肽鏈組成。一般是由三條右手螺旋構(gòu)

30、象的多肽鏈組成。一般是由三條右手a a-螺旋肽鏈螺旋肽鏈形成一個原纖維形成一個原纖維 a a-角蛋白的伸縮性能很好，當(dāng)角蛋白的伸縮性能很好，當(dāng)a a-角蛋白被過度角蛋白被過度-拉伸時，則氫鍵被破壞而不拉伸時，則氫鍵被破壞而不能復(fù)原。此時能復(fù)原。此時a a-角蛋白轉(zhuǎn)變成角蛋白轉(zhuǎn)變成 -折疊結(jié)構(gòu)，稱為折疊結(jié)構(gòu)，稱為 -角蛋白。角蛋白。47毛發(fā)的結(jié)構(gòu)毛發(fā)的結(jié)構(gòu) 一根毛發(fā)周圍是一層鱗狀細(xì)胞一根毛發(fā)周圍是一層鱗狀細(xì)胞(scaIe cell)，中間為皮層細(xì)胞，中間為皮層細(xì)胞(cortical celI)。皮層細(xì)胞橫截面直徑約為皮層細(xì)胞橫截面直徑約為20 m。在這些。在這些細(xì)胞中，大纖維沿軸向排列。所以一根

31、毛細(xì)胞中，大纖維沿軸向排列。所以一根毛發(fā)具有高度有序的結(jié)構(gòu)。發(fā)具有高度有序的結(jié)構(gòu)。大原纖維微纖維48二聚物原細(xì)絲49角角蛋蛋白白分分子子中中的的二二硫硫鍵鍵50卷發(fā)卷發(fā)(燙發(fā)燙發(fā))的生物化學(xué)基礎(chǔ)的生物化學(xué)基礎(chǔ) 永久性卷發(fā)永久性卷發(fā)(燙發(fā)燙發(fā))是一項(xiàng)生物化學(xué)工程是一項(xiàng)生物化學(xué)工程(biochemical engineering),a a角蛋白在濕熱條件下可以伸展轉(zhuǎn)變?yōu)榻堑鞍自跐駸釛l件下可以伸展轉(zhuǎn)變?yōu)?構(gòu)象，但在冷構(gòu)象，但在冷卻干燥時又可自發(fā)地恢復(fù)原狀。卻干燥時又可自發(fā)地恢復(fù)原狀。 這是因?yàn)檫@是因?yàn)閍 a角蛋白的角蛋白的側(cè)鏈側(cè)鏈R基一般都比較大，不基一般都比較大，不適于處在適于處在 構(gòu)象狀態(tài)構(gòu)象狀

32、態(tài)，此外此外a a角蛋白中的螺旋多肽鏈間有著很多的二硫鍵交聯(lián)，這些角蛋白中的螺旋多肽鏈間有著很多的二硫鍵交聯(lián)，這些交聯(lián)鍵交聯(lián)鍵也是也是當(dāng)外力解除后使肽鏈恢復(fù)原狀當(dāng)外力解除后使肽鏈恢復(fù)原狀(a a螺旋構(gòu)象螺旋構(gòu)象)的重要力量。的重要力量。51（2） -角蛋白角蛋白 絲心蛋白絲心蛋白(fibroin)這是蠶絲和蜘蛛絲的一這是蠶絲和蜘蛛絲的一種蛋白質(zhì)。絲心蛋白具有抗張強(qiáng)度高，質(zhì)種蛋白質(zhì)。絲心蛋白具有抗張強(qiáng)度高，質(zhì)地柔軟的特性，但不能拉伸。它具有地柔軟的特性，但不能拉伸。它具有0.7nm周期周期，這與，這與a a角蛋白在濕熱中伸角蛋白在濕熱中伸展后形成的展后形成的 角蛋白很相似角蛋白很相似(0.65n

33、m周周期期)。絲心蛋白是典型的反平行式疊片。絲心蛋白是典型的反平行式疊片。52絲蛋白的結(jié)構(gòu)絲蛋白的結(jié)構(gòu) 絲蛋白是由伸展的肽鏈沿纖維軸平行排列成反向絲蛋白是由伸展的肽鏈沿纖維軸平行排列成反向 -折疊結(jié)構(gòu)。分子中不含折疊結(jié)構(gòu)。分子中不含a a-螺旋。絲蛋白的肽鏈通常是由多個六肽單元重復(fù)而成。這六肽的氨基酸順序螺旋。絲蛋白的肽鏈通常是由多個六肽單元重復(fù)而成。這六肽的氨基酸順序?yàn)椋簽椋?-（Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala）n-5354(3) 肌球蛋白和肌動蛋白肌球蛋白和肌動蛋白肌纖維膜微管肌漿腱橫小管55肌肉的構(gòu)成肌肉的構(gòu)成 纖維狀或絲狀結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)：纖維狀或絲狀結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)：肌球蛋白

34、肌球蛋白和肌動蛋白和肌動蛋白。按生物功能來說它們不是。按生物功能來說它們不是基本的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)，它們參與需能的收基本的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)，它們參與需能的收縮活動。縮活動。 肌球蛋白肌球蛋白是一種很長的捧狀分子，它的是一種很長的捧狀分子，它的總分子量為總分子量為450000，約，約160nm長，實(shí)長，實(shí)際上含有際上含有六條肽鏈六條肽鏈。 肌球蛋白也存在于非肌肉細(xì)胞內(nèi)。肌球蛋白也存在于非肌肉細(xì)胞內(nèi)。56肌動蛋白肌動蛋白以兩種形式存在，以兩種形式存在，球狀肌動蛋白球狀肌動蛋白(G肌動蛋白肌動蛋白)和和纖維狀肌動蛋白纖維狀肌動蛋白(F肌動蛋白肌動蛋白)。纖維狀肌動蛋白實(shí)際上是一根由纖維狀肌動蛋白實(shí)際上是一根由G

35、肌動蛋白肌動蛋白分子分子(分子量為分子量為46000)締合而成的細(xì)絲。兩根締合而成的細(xì)絲。兩根F肌動蛋白細(xì)絲彼此卷曲形成雙股繩索結(jié)構(gòu)。肌動蛋白細(xì)絲彼此卷曲形成雙股繩索結(jié)構(gòu)。單體肌動蛋白微管蛋白二聚物纖維亞組57 (4) 膠原蛋白膠原蛋白 膠原蛋白或稱膠原膠原蛋白或稱膠原(collagen)是很多脊椎動物和無脊椎動物體內(nèi)含量最豐富的蛋是很多脊椎動物和無脊椎動物體內(nèi)含量最豐富的蛋白質(zhì)。白質(zhì)。 膠原蛋白至少包括四種類型，稱膠原蛋白膠原蛋白至少包括四種類型，稱膠原蛋白I、H、HI和和IV。下面主要討論膠原蛋白。下面主要討論膠原蛋白I。 腱的膠原纖維具有很高的抗張強(qiáng)度腱的膠原纖維具有很高的抗張強(qiáng)度(te

36、nsile strength)，約為，約為20-30kgmm2， 相當(dāng)于相當(dāng)于12號冷拉鋼絲的拉力。號冷拉鋼絲的拉力。58膠原膠原蛋白蛋白的結(jié)的結(jié)構(gòu)構(gòu)59生物體內(nèi)膠原蛋白網(wǎng)生物體內(nèi)膠原蛋白網(wǎng)60D32球狀蛋白球狀蛋白 球狀蛋白是結(jié)構(gòu)最復(fù)雜，功能最多的一類蛋白質(zhì)。分子的外層球狀蛋白是結(jié)構(gòu)最復(fù)雜，功能最多的一類蛋白質(zhì)。分子的外層多為親水性殘基，內(nèi)部主要為疏水性氨基酸殘基。因此，表面多為親水性殘基，內(nèi)部主要為疏水性氨基酸殘基。因此，表面是親水性的，而內(nèi)部則是疏水性的。典型的球蛋白是血紅蛋白。是親水性的，而內(nèi)部則是疏水性的。典型的球蛋白是血紅蛋白。 血紅蛋白是一種結(jié)合蛋白。血紅蛋白含有四條肽鏈，每一條

37、肽血紅蛋白是一種結(jié)合蛋白。血紅蛋白含有四條肽鏈，每一條肽鏈各與一個血紅素相連接。血紅素同肽鏈的連接是血紅素的鏈各與一個血紅素相連接。血紅素同肽鏈的連接是血紅素的Fe原子以配價鍵與肽鏈分子中的原子以配價鍵與肽鏈分子中的組氨酸咪唑基的氮原子組氨酸咪唑基的氮原子相連。相連。61免疫球蛋白免疫球蛋白 免疫球蛋白是一類免疫球蛋白是一類血漿糖蛋白血漿糖蛋白(serum glycoprotein)。糖蛋白中的蛋白質(zhì)與糖是。糖蛋白中的蛋白質(zhì)與糖是共價聯(lián)接的。共價聯(lián)接的。 免疫球蛋白是被脊椎動物作為抗體合成的。免疫球蛋白是被脊椎動物作為抗體合成的。它的它的合成場所合成場所是是網(wǎng)狀內(nèi)皮系統(tǒng)的細(xì)胞網(wǎng)狀內(nèi)皮系統(tǒng)的細(xì)胞

38、。這些。這些細(xì)胞分布在脾、肝和淋巴節(jié)等組織中。細(xì)胞分布在脾、肝和淋巴節(jié)等組織中。 當(dāng)一類外來的被稱為抗原的物質(zhì)，如當(dāng)一類外來的被稱為抗原的物質(zhì)，如多糖、多糖、核酸和蛋白質(zhì)核酸和蛋白質(zhì)等侵入機(jī)體時即引起抗體的產(chǎn)等侵入機(jī)體時即引起抗體的產(chǎn)生，這就是所謂免疫反應(yīng)。生，這就是所謂免疫反應(yīng)。抗體就是免疫球抗體就是免疫球蛋白蛋白。 62免疫球蛋白免疫球蛋白G 人的免疫球蛋白可分為人的免疫球蛋白可分為五大類五大類，其分子量范，其分子量范圍從圍從150000到到950000道爾頓。道爾頓。免疫球蛋白免疫球蛋白M(IgM)是對一個抗原作出反應(yīng)時產(chǎn)生的是對一個抗原作出反應(yīng)時產(chǎn)生的第一第一個抗體。個抗體。 免疫球蛋

39、白免疫球蛋白G(IgG)是一類最簡單的免疫球蛋是一類最簡單的免疫球蛋白。白。IgG含有兩條相同的高分子量的重鏈含有兩條相同的高分子量的重鏈(heavy chain)和兩條相同的低分子量的輕和兩條相同的低分子量的輕鏈鏈(light chain)。 四條鏈通過二硫鍵共價四條鏈通過二硫鍵共價聯(lián)接聯(lián)接成成Y字形結(jié)字形結(jié)構(gòu)。每一免疫球蛋白分子含有二個抗原結(jié)合構(gòu)。每一免疫球蛋白分子含有二個抗原結(jié)合部位，它們位于部位，它們位于Y形結(jié)構(gòu)的二個頂點(diǎn)。形結(jié)構(gòu)的二個頂點(diǎn)。 63免疫球蛋白的結(jié)構(gòu)免疫球蛋白的結(jié)構(gòu)64抗體的特點(diǎn)抗體的特點(diǎn) 抗體具有兩個最顯著的特點(diǎn)，一是高度抗體具有兩個最顯著的特點(diǎn)，一是高度特異性特異性，

40、二是，二是多樣性多樣性。 高度特異性就是一種抗體一般只能與引起它產(chǎn)生的相應(yīng)抗原發(fā)生反應(yīng)。抗高度特異性就是一種抗體一般只能與引起它產(chǎn)生的相應(yīng)抗原發(fā)生反應(yīng)?？乖贵w復(fù)合物往往是不溶的，因此常從溶液中沉淀出來，此即抗體復(fù)合物往往是不溶的，因此常從溶液中沉淀出來，此即“沉淀反沉淀反應(yīng)應(yīng)”。 一個抗原與接受該抗原的動物關(guān)系愈遠(yuǎn)，則產(chǎn)生抗體所需的時間愈短，抗一個抗原與接受該抗原的動物關(guān)系愈遠(yuǎn)，則產(chǎn)生抗體所需的時間愈短，抗體反應(yīng)也愈強(qiáng)。體反應(yīng)也愈強(qiáng)。65抗原抗體的作用抗原抗體的作用66 某些低分子量的物質(zhì)可以與抗體結(jié)合，但它們本身不能刺激抗體的產(chǎn)生。某些低分子量的物質(zhì)可以與抗體結(jié)合，但它們本身不能刺激抗體

41、的產(chǎn)生。如果它們與大分子緊密結(jié)合，則如果它們與大分子緊密結(jié)合，則能刺激抗體的產(chǎn)生。這些小分子物質(zhì)稱為能刺激抗體的產(chǎn)生。這些小分子物質(zhì)稱為半抗原半抗原(hapten)。 幾乎所有外來的蛋白質(zhì)幾乎所有外來的蛋白質(zhì)都是抗原，并且每種蛋白質(zhì)都能誘導(dǎo)特異抗體的產(chǎn)都是抗原，并且每種蛋白質(zhì)都能誘導(dǎo)特異抗體的產(chǎn)生。一個人得體內(nèi)在任一個給定時刻大約有生。一個人得體內(nèi)在任一個給定時刻大約有10000種抗體存在。種抗體存在。 67多肽類激素多肽類激素種類較多，生理功能各異。主要見種類較多，生理功能各異。主要見于下丘腦及垂體分泌的激素。于下丘腦及垂體分泌的激素。 68Section E Structure of Pr

42、otein 蛋白質(zhì)是由許多氨基酸單位通過肽鍵連接起來蛋白質(zhì)是由許多氨基酸單位通過肽鍵連接起來的，具有特定分子結(jié)構(gòu)的高分子化合物。的，具有特定分子結(jié)構(gòu)的高分子化合物。 蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)可人為劃分為一、二、三、蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)可人為劃分為一、二、三、四級結(jié)構(gòu)。除一級結(jié)構(gòu)外，蛋白質(zhì)的二、三、四級結(jié)構(gòu)。除一級結(jié)構(gòu)外，蛋白質(zhì)的二、三、四級結(jié)構(gòu)均屬于空間結(jié)構(gòu)，即四級結(jié)構(gòu)均屬于空間結(jié)構(gòu)，即構(gòu)象構(gòu)象。 構(gòu)象是由于有機(jī)分子中單鍵的旋轉(zhuǎn)所形成的。構(gòu)象是由于有機(jī)分子中單鍵的旋轉(zhuǎn)所形成的。蛋白質(zhì)的構(gòu)象通常由非共價鍵（次級鍵）來維蛋白質(zhì)的構(gòu)象通常由非共價鍵（次級鍵）來維系。系。69l示例示例70木瓜蛋白酶（組織蛋白酶）

43、木瓜蛋白酶（組織蛋白酶）71蝦紅素72E1 非共價鍵非共價鍵(次級鍵次級鍵)E11. 氫鍵：氫鍵： 氫鍵氫鍵(hydrogen bond)的形成常見于連接在的形成常見于連接在一電負(fù)性很強(qiáng)的原子上的氫原子，與另一電負(fù)一電負(fù)性很強(qiáng)的原子上的氫原子，與另一電負(fù)性很強(qiáng)的原子之間。性很強(qiáng)的原子之間。 氫鍵在維系蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)穩(wěn)定上起著重要?dú)滏I在維系蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)穩(wěn)定上起著重要的作用。的作用。 氫鍵的鍵能較低氫鍵的鍵能較低(12kJ/mol)，因而易被破，因而易被破壞。壞。 73蛋白質(zhì)分子中氫鍵的形成蛋白質(zhì)分子中氫鍵的形成74E12. 疏水鍵疏水鍵 非極性物質(zhì)在含水的極性環(huán)境中存在時，會產(chǎn)生一種相互聚

44、集的力，這種力稱非極性物質(zhì)在含水的極性環(huán)境中存在時，會產(chǎn)生一種相互聚集的力，這種力稱為為疏水鍵或疏水作用力疏水鍵或疏水作用力。 蛋白質(zhì)分子中的許多氨基酸殘基側(cè)鏈也是非極性的，這些非極性的基團(tuán)在水中蛋白質(zhì)分子中的許多氨基酸殘基側(cè)鏈也是非極性的，這些非極性的基團(tuán)在水中也可相互聚集，形成疏水鍵，如也可相互聚集，形成疏水鍵，如Leu，Ile，Val，Phe，Ala等的側(cè)鏈基團(tuán)。等的側(cè)鏈基團(tuán)。75E13. 離子鍵（鹽鍵）離子鍵（鹽鍵） 離子鍵離子鍵(salt bond)是由帶正電荷基團(tuán)與帶負(fù)電荷基團(tuán)之間相互吸引而形成是由帶正電荷基團(tuán)與帶負(fù)電荷基團(tuán)之間相互吸引而形成的化學(xué)鍵。的化學(xué)鍵。 在近中性環(huán)境中，蛋

45、白質(zhì)分子中的酸性氨基酸殘基側(cè)鏈電離后帶負(fù)電荷，而在近中性環(huán)境中，蛋白質(zhì)分子中的酸性氨基酸殘基側(cè)鏈電離后帶負(fù)電荷，而堿性氨基酸殘基側(cè)鏈電離后帶正電荷，二者之間可形成離子鍵。堿性氨基酸殘基側(cè)鏈電離后帶正電荷，二者之間可形成離子鍵。76蛋白質(zhì)分子中離子鍵的形成蛋白質(zhì)分子中離子鍵的形成77E14范德華氏（范德華氏（van der Waals)引引力力 原子之間存在的相互作用力。原子之間存在的相互作用力。78 蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)多肽鏈中通過肽鍵連接起蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)多肽鏈中通過肽鍵連接起來的氨基酸的排列順序，即多肽鏈的線狀結(jié)構(gòu)。來的氨基酸的排列順序，即多肽鏈的線狀結(jié)構(gòu)。 維系蛋白質(zhì)一級

46、結(jié)構(gòu)的主要化學(xué)鍵為肽鍵。蛋白質(zhì)是由維系蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的主要化學(xué)鍵為肽鍵。蛋白質(zhì)是由一條或多條多肽一條或多條多肽(polypeptide)鏈以特殊方式結(jié)合而成鏈以特殊方式結(jié)合而成的生物大分子。的生物大分子。 蛋白質(zhì)與多肽并無嚴(yán)格的界線，通常是將分子量在蛋白質(zhì)與多肽并無嚴(yán)格的界線，通常是將分子量在6000道爾頓以上的多肽稱為蛋白質(zhì)。道爾頓以上的多肽稱為蛋白質(zhì)。19541954年英國生化學(xué)家年英國生化學(xué)家SangerSanger報道了胰島素的一級結(jié)構(gòu)，報道了胰島素的一級結(jié)構(gòu)，是世界上第一例確定一級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)。是世界上第一例確定一級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)。SangerSanger由此由此19581958年獲年

47、獲Nobel Nobel 化學(xué)獎。化學(xué)獎。19651965年我國科學(xué)家完成了結(jié)晶牛胰島素的合成，是世界年我國科學(xué)家完成了結(jié)晶牛胰島素的合成，是世界上第一例人工合成蛋白質(zhì)。上第一例人工合成蛋白質(zhì)。79蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)(Primary structure)包括組包括組成蛋白質(zhì)的多肽鏈成蛋白質(zhì)的多肽鏈數(shù)目數(shù)目. 多肽鏈的氨基酸順多肽鏈的氨基酸順序，序， 以及多肽鏈內(nèi)或鏈以及多肽鏈內(nèi)或鏈間二硫鍵的數(shù)目和間二硫鍵的數(shù)目和位置。位置。 其中最重要的是多其中最重要的是多肽鏈的氨基酸順序，肽鏈的氨基酸順序，它是蛋白質(zhì)生物功它是蛋白質(zhì)生物功能的基礎(chǔ)。能的基礎(chǔ)。80 胰島素（胰島素（Insulin

48、）由由51個氨基酸殘基組成，個氨基酸殘基組成，分為分為A、B兩條鏈。兩條鏈。A鏈鏈21個氨基酸殘基，個氨基酸殘基，B鏈鏈30個氨基酸殘基。個氨基酸殘基。A、B兩條鏈之間通過兩個兩條鏈之間通過兩個二硫鍵聯(lián)結(jié)在一起，二硫鍵聯(lián)結(jié)在一起，A鏈另有一個鏈內(nèi)二硫鍵。鏈另有一個鏈內(nèi)二硫鍵。 81 在鐮刀狀紅細(xì)胞貧血患者中，由于基因突變導(dǎo)致在鐮刀狀紅細(xì)胞貧血患者中，由于基因突變導(dǎo)致血紅血紅蛋白蛋白-鏈第六位氨基酸殘基由谷氨酸改變?yōu)槔i氨酸，鏈第六位氨基酸殘基由谷氨酸改變?yōu)槔i氨酸，血紅蛋白的親水性明顯下降，從而發(fā)生聚集，使紅細(xì)血紅蛋白的親水性明顯下降，從而發(fā)生聚集，使紅細(xì)胞變?yōu)殓牭稜畎優(yōu)殓牭稜睢ＴS多先天性疾病是

49、由于某一重要的許多先天性疾病是由于某一重要的蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)發(fā)生了差錯引起的。如血紅蛋白蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)發(fā)生了差錯引起的。如血紅蛋白亞基亞基6 6 位位GluGlu被被ValVal代替（基因突變），即表現(xiàn)為鐮刀代替（基因突變），即表現(xiàn)為鐮刀狀貧血，為世上最常見的血紅蛋白病。若狀貧血，為世上最常見的血紅蛋白病。若亞基亞基6 6位位GluGlu被被LysLys取代引起另一類貧血：血紅蛋白取代引起另一類貧血：血紅蛋白C C病。病。比較不同生物細(xì)胞色素比較不同生物細(xì)胞色素C C的一級結(jié)構(gòu)可以幫助了解物種間的進(jìn)化關(guān)系，物的一級結(jié)構(gòu)可以幫助了解物種間的進(jìn)化關(guān)系，物種間越接近，則細(xì)胞色素種間越接近，則細(xì)胞色

50、素C C的一級結(jié)構(gòu)越相似。的一級結(jié)構(gòu)越相似。82細(xì)胞色素細(xì)胞色素c c的一級結(jié)構(gòu)與生物進(jìn)化的關(guān)系的一級結(jié)構(gòu)與生物進(jìn)化的關(guān)系83 E3 蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu) 蛋白質(zhì)的二級蛋白質(zhì)的二級(Secondary)結(jié)構(gòu)結(jié)構(gòu)是指肽鏈的主鏈在空間的排列是指肽鏈的主鏈在空間的排列,或規(guī)則的或規(guī)則的幾何走向、旋轉(zhuǎn)及折疊。它只涉及肽鏈主鏈的構(gòu)象及鏈內(nèi)或鏈間形成的氫幾何走向、旋轉(zhuǎn)及折疊。它只涉及肽鏈主鏈的構(gòu)象及鏈內(nèi)或鏈間形成的氫鍵。鍵。 主要有主要有a a-螺旋、螺旋、 -折疊、折疊、 -轉(zhuǎn)角。轉(zhuǎn)角。8485立體結(jié)構(gòu)模型立體結(jié)構(gòu)模型86蛋白質(zhì)立體結(jié)構(gòu)原則：蛋白質(zhì)立體結(jié)構(gòu)原則： 1. 由于由于C=O雙鍵中的

51、雙鍵中的電子云與電子云與N原子上的原子上的未共用電子對發(fā)生未共用電子對發(fā)生“電子共振電子共振”，使，使肽鍵具肽鍵具有部分雙鍵的性質(zhì)有部分雙鍵的性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn)。，不能自由旋轉(zhuǎn)。 2.與肽鍵相連的六個原子構(gòu)成剛性平面結(jié)構(gòu)，與肽鍵相連的六個原子構(gòu)成剛性平面結(jié)構(gòu)，稱為稱為肽單元或肽鍵平面肽單元或肽鍵平面。但由于。但由于-碳原子與碳原子與其他原子之間均形成單鍵，因此兩相鄰的肽其他原子之間均形成單鍵，因此兩相鄰的肽鍵平面可以作相對旋轉(zhuǎn)。鍵平面可以作相對旋轉(zhuǎn)。87肽鍵平面肽鍵平面由于肽鍵具有部由于肽鍵具有部分雙鍵的性質(zhì)，分雙鍵的性質(zhì)，使參與肽鍵構(gòu)成使參與肽鍵構(gòu)成的六個原子被束的六個原子被束縛在同一平面上

52、，縛在同一平面上，這一平面稱為這一平面稱為肽肽鍵平面或肽單元鍵平面或肽單元。88 在在a a-螺旋中肽平面的鍵長和鍵角一定；螺旋中肽平面的鍵長和鍵角一定； 肽鍵的原子排列呈反式構(gòu)型；肽鍵的原子排列呈反式構(gòu)型； 相鄰的肽平面構(gòu)成兩面角；相鄰的肽平面構(gòu)成兩面角；CONCN+O-CNCOHC89a a -螺旋螺旋：90 多肽鏈中的各個肽平面圍繞多肽鏈中的各個肽平面圍繞同一軸旋轉(zhuǎn)，形成螺旋結(jié)構(gòu)，同一軸旋轉(zhuǎn)，形成螺旋結(jié)構(gòu)，螺旋一周，沿軸上升的距離螺旋一周，沿軸上升的距離即螺距為即螺距為0.54nm,含含3.6個個氨基酸殘基氨基酸殘基；兩個氨基酸之；兩個氨基酸之間的距離為間的距離為0.15nm; 肽鏈內(nèi)形

53、成氫鍵，氫鍵的取肽鏈內(nèi)形成氫鍵，氫鍵的取向幾乎與軸平行，第一個氨向幾乎與軸平行，第一個氨基酸殘基的酰胺基團(tuán)的基酸殘基的酰胺基團(tuán)的-CO基與第四個氨基酸殘基酰胺基與第四個氨基酸殘基酰胺基團(tuán)的基團(tuán)的-NH基形成氫鍵?；纬蓺滏I。 蛋白質(zhì)分子為右手蛋白質(zhì)分子為右手a a-螺旋。螺旋。91a a-螺旋螺旋92 影響影響-螺旋穩(wěn)定的因素有：螺旋穩(wěn)定的因素有： 極大的極大的側(cè)鏈基團(tuán)側(cè)鏈基團(tuán)如如AsnAsn（天冬氨酸）、（天冬氨酸）、LeuLeu（亮氨酸）側(cè)鏈（亮氨酸）側(cè)鏈很大，防礙很大，防礙螺旋的形成。（存在空間位阻）；螺旋的形成。（存在空間位阻）； 連續(xù)存在的側(cè)鏈連續(xù)存在的側(cè)鏈帶有相同電荷帶有相同電荷的

54、氨基酸殘基（同種電荷的互的氨基酸殘基（同種電荷的互斥效應(yīng)）若一段肽鏈有多個斥效應(yīng)）若一段肽鏈有多個GluGlu（谷氨酸）或（谷氨酸）或AspAsp（天冬氨酸）（天冬氨酸）相鄰相鄰, ,則因則因pH=7.0pH=7.0時都帶負(fù)電荷時都帶負(fù)電荷, ,防礙防礙螺旋的形成螺旋的形成; ;同樣多個同樣多個堿性氨基酸殘基在一段肽段內(nèi)堿性氨基酸殘基在一段肽段內(nèi), ,正電荷相斥正電荷相斥, ,也防礙也防礙螺旋的螺旋的形成。形成。 ； 有有ProPro等等亞氨基酸存在亞氨基酸存在（不能形成氫鍵）。（不能形成氫鍵）。 93E312 -折疊折疊 -折疊是由兩條或多條幾乎完全伸展的肽鏈平行排列，通過鏈間的氫鍵交聯(lián)而形

55、折疊是由兩條或多條幾乎完全伸展的肽鏈平行排列，通過鏈間的氫鍵交聯(lián)而形成的。肽鏈的主鏈呈鋸齒狀折疊構(gòu)象成的。肽鏈的主鏈呈鋸齒狀折疊構(gòu)象 在在 -折疊中，折疊中，a a-碳原子總是處于折疊的角上，氨基酸的碳原子總是處于折疊的角上，氨基酸的R基團(tuán)處于折疊的棱角上基團(tuán)處于折疊的棱角上并與棱角垂直，兩個氨基酸之間的軸心距為并與棱角垂直，兩個氨基酸之間的軸心距為0.35nm； 94 -折疊結(jié)構(gòu)的氫鍵主要是由兩條肽鏈之間形成折疊結(jié)構(gòu)的氫鍵主要是由兩條肽鏈之間形成的；也可以在同一肽鏈的不同部分之間形成。的；也可以在同一肽鏈的不同部分之間形成。幾乎所有肽鍵都參與鏈內(nèi)氫鍵的交聯(lián)，氫鍵與幾乎所有肽鍵都參與鏈內(nèi)氫鍵的

56、交聯(lián)，氫鍵與鏈的長軸接近垂直。鏈的長軸接近垂直。 -折疊有兩種類型。一種為平行式，即所有肽折疊有兩種類型。一種為平行式，即所有肽鏈的鏈的N-端都在同一邊。另一種為反平行式，即端都在同一邊。另一種為反平行式，即相鄰兩條肽鏈的方向相反。相鄰兩條肽鏈的方向相反。 -折疊折疊95-折迭包括平行式和反平行式兩種類型折迭包括平行式和反平行式兩種類型96-折迭：折迭：97E313 -轉(zhuǎn)角轉(zhuǎn)角 在在 -轉(zhuǎn)角部分，由四個轉(zhuǎn)角部分，由四個氨基酸殘基組成氨基酸殘基組成; 彎曲處的第一個氨基酸彎曲處的第一個氨基酸殘基的殘基的 -C=O 和第四個和第四個殘基的殘基的 N-H 之間形成之間形成氫鍵，形成一個不很穩(wěn)氫鍵，形

57、成一個不很穩(wěn)定的環(huán)狀結(jié)構(gòu)。定的環(huán)狀結(jié)構(gòu)。 這類結(jié)構(gòu)主要存在于球這類結(jié)構(gòu)主要存在于球狀蛋白分子中。狀蛋白分子中。98-轉(zhuǎn)角轉(zhuǎn)角99 -轉(zhuǎn)角轉(zhuǎn)角是多肽鏈?zhǔn)嵌嚯逆?80回折部分所形成的一種二級結(jié)構(gòu)，其結(jié)構(gòu)特征為：回折部分所形成的一種二級結(jié)構(gòu)，其結(jié)構(gòu)特征為： 主鏈骨架本身以大約主鏈骨架本身以大約180回折回折; 回折部分通常由四個氨基酸殘基構(gòu)成回折部分通常由四個氨基酸殘基構(gòu)成; 構(gòu)象依靠第一殘基的構(gòu)象依靠第一殘基的-CO基與第四殘基的基與第四殘基的-NH基之間形成氫鍵來維系。基之間形成氫鍵來維系。 100無規(guī)卷曲：無規(guī)卷曲：無規(guī)卷曲是指多肽鏈主鏈部分形成的無規(guī)卷曲是指多肽鏈主鏈部分形成的無規(guī)律的卷曲構(gòu)

58、象。無規(guī)律的卷曲構(gòu)象。101RNase的分子結(jié)構(gòu)的分子結(jié)構(gòu)-螺旋螺旋-折迭折迭-轉(zhuǎn)角轉(zhuǎn)角無規(guī)卷曲無規(guī)卷曲102 在蛋白質(zhì)分子中，若干具有二級結(jié)構(gòu)的肽段在蛋白質(zhì)分子中，若干具有二級結(jié)構(gòu)的肽段在空間上相互接近，形成具有特殊功能的結(jié)在空間上相互接近，形成具有特殊功能的結(jié)構(gòu)區(qū)域，稱構(gòu)區(qū)域，稱模序模序（motif)motif)或超二級結(jié)構(gòu)。或超二級結(jié)構(gòu)。 蛋白質(zhì)分子中，二個或三個具有二級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)分子中，二個或三個具有二級結(jié)構(gòu)的肽段，在空間上相互接近，形成肽段，在空間上相互接近，形成 一個有特殊一個有特殊功能的空間結(jié)構(gòu)。如鈣結(jié)合蛋白中的結(jié)合鈣功能的空間結(jié)構(gòu)。如鈣結(jié)合蛋白中的結(jié)合鈣離子的模序和鋅指結(jié)構(gòu)。

59、離子的模序和鋅指結(jié)構(gòu)。103鋅指結(jié)構(gòu)鋅指結(jié)構(gòu) (螺旋螺旋-折迭折迭-折迭模序折迭模序)104E32 蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu) 蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)分子或亞基內(nèi)所有原子的空間排布，也是指蛋白質(zhì)分子或亞基內(nèi)所有原子的空間排布，也就是一條多肽鏈的完整的三維結(jié)構(gòu)。就是一條多肽鏈的完整的三維結(jié)構(gòu)。 維系三級結(jié)構(gòu)的化學(xué)鍵主要是非共價鍵（次級鍵），如維系三級結(jié)構(gòu)的化學(xué)鍵主要是非共價鍵（次級鍵），如疏水鍵、氫鍵、疏水鍵、氫鍵、鹽鍵、范氏引力鹽鍵、范氏引力等，但也有共價鍵，如等，但也有共價鍵，如二硫鍵二硫鍵等。等。 105106107 結(jié)構(gòu)域：結(jié)構(gòu)域： 在一級結(jié)構(gòu)上相距較遠(yuǎn)的氨基酸

60、殘基，通過三級結(jié)構(gòu)的形成，多肽鏈的彎折，彼在一級結(jié)構(gòu)上相距較遠(yuǎn)的氨基酸殘基，通過三級結(jié)構(gòu)的形成，多肽鏈的彎折，彼此聚集在一起，從而形成一些在功能上相對獨(dú)立的，結(jié)構(gòu)較為緊湊的區(qū)域，稱為此聚集在一起，從而形成一些在功能上相對獨(dú)立的，結(jié)構(gòu)較為緊湊的區(qū)域，稱為結(jié)結(jié)構(gòu)域構(gòu)域（domain）。）。在蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中形成一緊密的結(jié)構(gòu)在蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中形成一緊密的結(jié)構(gòu), ,具有特殊的功能具有特殊的功能, ,多為蛋白多為蛋白質(zhì)的活性部位。有的蛋白質(zhì)分子有一個結(jié)構(gòu)域質(zhì)的活性部位。有的蛋白質(zhì)分子有一個結(jié)構(gòu)域, ,有的有多個，如纖連蛋白含有有的有多個，如纖連蛋白含有6 6 個個結(jié)構(gòu)域。結(jié)構(gòu)域。 108109胰島素分子的三級結(jié)

61、構(gòu)胰島素分子的三級結(jié)構(gòu)110溶菌酶分子的三級結(jié)構(gòu)溶菌酶分子的三級結(jié)構(gòu)111磷酸丙糖異構(gòu)酶和丙酮酸激酶的三級結(jié)構(gòu)磷酸丙糖異構(gòu)酶和丙酮酸激酶的三級結(jié)構(gòu)112E33 蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu) 蛋白質(zhì)的蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)四級結(jié)構(gòu)(Quaternary Structure)是是指由多條各自具有一、二、三級結(jié)構(gòu)的肽鏈通過指由多條各自具有一、二、三級結(jié)構(gòu)的肽鏈通過非共價鍵連接起來的結(jié)構(gòu)形式；各個亞基在這些非共價鍵連接起來的結(jié)構(gòu)形式；各個亞基在這些蛋白質(zhì)中的空間排列方式及亞基之間的相互作用蛋白質(zhì)中的空間排列方式及亞基之間的相互作用關(guān)系。關(guān)系。 這種蛋白質(zhì)分子中，最小的單位通常稱為亞基或這種蛋白質(zhì)分子中，

62、最小的單位通常稱為亞基或亞單位亞單位Subunit，它一般由一條肽鏈構(gòu)成，無生，它一般由一條肽鏈構(gòu)成，無生理活性；理活性；113 維持亞基之間的化學(xué)鍵主要是疏水力。維持亞基之間的化學(xué)鍵主要是疏水力。 由多個亞基聚集而成的蛋白質(zhì)常常稱為寡聚蛋白；由多個亞基聚集而成的蛋白質(zhì)常常稱為寡聚蛋白； 蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)（蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)（quaternary structure)就是指蛋白質(zhì)分子中亞基的就是指蛋白質(zhì)分子中亞基的立體排布，亞基間的相互作用與接觸部位的布局。立體排布，亞基間的相互作用與接觸部位的布局。 維系蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)的是維系蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)的是氫鍵、鹽鍵、范氏引力、疏水鍵氫鍵、鹽鍵、范氏引力、

63、疏水鍵等非共價鍵。等非共價鍵。亞基亞基(subunit)就是指參與構(gòu)成蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)的、就是指參與構(gòu)成蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)的、每條具有每條具有三級結(jié)構(gòu)三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈。的多肽鏈。114115血紅蛋白血紅蛋白(hemoglobin)的四級結(jié)構(gòu)的四級結(jié)構(gòu)116117蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu) 一級結(jié)構(gòu)指肽鏈中氨基酸的排列順序，它決定了蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)、性質(zhì)和功能。如核糖核酸酶是一條肽鍵124個氨基酸殘基，內(nèi)有4個二硫鍵；牛胰島素兩條肽鍵分別含21和30個氨基酸殘基，二肽鏈通過兩個鏈間二硫鍵連接。血紅蛋白是由4條肽鏈組成。細(xì)胞色素C存在于許多動植物體內(nèi)，執(zhí)行著相同的功能即：在真核細(xì)胞的生物氧化過程中起傳遞電子作用。蛋白

64、質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)二級結(jié)構(gòu)是指多肽借助氫鍵排列成沿一維方向具有周期性結(jié)構(gòu)的構(gòu)象。118蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)是指有二級結(jié)構(gòu)的多肽鏈借助各種次級鍵（非共價鍵）盤繞、折疊成具有特定肽鏈走向的緊密球狀構(gòu)象維持三級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的因素有：二硫鍵、氫鍵、疏水力、鹽鍵等以及范德華力。蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)由兩條或兩條以上具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈聚合成特定構(gòu)象的蛋白質(zhì)分子，又稱為寡聚蛋白，其中每一條多肽鏈稱為亞基，亞基單獨(dú)存在時無活力性.維持四級結(jié)構(gòu)的主要力量是疏水力，還有范德華力、氫鍵、鹽鍵、二硫鍵等。氨基酸序列決定蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)，蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)決定其功能。119蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系蛋白

65、質(zhì)四級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系變構(gòu)效應(yīng)變構(gòu)效應(yīng)當(dāng)血紅蛋白的一個當(dāng)血紅蛋白的一個亞基與氧分子結(jié)合以后，可引起其他亞亞基與氧分子結(jié)合以后，可引起其他亞基的構(gòu)象發(fā)生改變，對氧的親和力增加，從而導(dǎo)致整個分基的構(gòu)象發(fā)生改變，對氧的親和力增加，從而導(dǎo)致整個分子的氧結(jié)合力迅速增高，使血紅蛋白的氧飽和曲線呈子的氧結(jié)合力迅速增高，使血紅蛋白的氧飽和曲線呈“S”形。這種由于蛋白質(zhì)分子形。這種由于蛋白質(zhì)分子構(gòu)象改變而導(dǎo)致蛋白質(zhì)分子功能構(gòu)象改變而導(dǎo)致蛋白質(zhì)分子功能發(fā)生改變的現(xiàn)象稱為發(fā)生改變的現(xiàn)象稱為變構(gòu)效應(yīng)變構(gòu)效應(yīng)。一個蛋白質(zhì)與它的配體或其它蛋白質(zhì)結(jié)合后，蛋白質(zhì)的構(gòu)一個蛋白質(zhì)與它的配體或其它蛋白質(zhì)結(jié)合后，蛋白質(zhì)的構(gòu)象發(fā)生變化

66、，使它更適合于功能需要。小分子象發(fā)生變化，使它更適合于功能需要。小分子O O2 2稱為稱為變構(gòu)變構(gòu)劑劑。一個亞基與其配體結(jié)合后一個亞基與其配體結(jié)合后, ,能影響此寡聚體中一亞基與配體能影響此寡聚體中一亞基與配體的結(jié)合能力。的結(jié)合能力。正協(xié)同效應(yīng)、負(fù)協(xié)同效應(yīng)正協(xié)同效應(yīng)、負(fù)協(xié)同效應(yīng). .120一級結(jié)構(gòu)決定高級結(jié)一級結(jié)構(gòu)決定高級結(jié)構(gòu)構(gòu)E4. E4. 蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和功能蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和功能121血紅蛋白的變構(gòu)血紅蛋白的變構(gòu)122血紅蛋白血紅蛋白123 血紅蛋白是脊椎動物紅細(xì)胞主要組成部分，它的主要功能是運(yùn)輸氧和二氧血紅蛋白是脊椎動物紅細(xì)胞主要組成部分，它的主要功能是運(yùn)輸氧和二氧化碳?；?。 血紅蛋白中，血紅素血紅蛋白中，血紅素Fe原子的第六配價鍵可以與不同的分子結(jié)合：無氧存原子的第六配價鍵可以與不同的分子結(jié)合：無氧存在時，與水結(jié)合，生成去氧血紅蛋白在時，與水結(jié)合，生成去氧血紅蛋白(Hb)；有氧存在時，能夠與氧結(jié)合形；有氧存在時，能夠與氧結(jié)合形成氧合血紅蛋白成氧合血紅蛋白(HbO2)。124血紅蛋白的功能血紅蛋白的功能 運(yùn)輸氧和運(yùn)輸氧和CO2 對血液的對血液的pH起緩沖作用起緩沖作用 因?yàn)橐驗(yàn)镠b